[日本語] English
万見
- PDB-3pzd: Structure of the myosin X MyTH4-FERM/DCC complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pzd
タイトルStructure of the myosin X MyTH4-FERM/DCC complex
要素
  • Myosin-X
  • Netrin receptor DCC
キーワードMOTOR PROTEIN/APOPTOSIS / protein-protein complex / MyTH4 domain / FERM domain / Cargo Binding / MOTOR PROTEIN-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / plus-end directed microfilament motor activity / dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport ...Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / plus-end directed microfilament motor activity / dorsal/ventral axon guidance / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / spectrin binding / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ruffle / filopodium / FCGR3A-mediated phagocytosis / postsynaptic density membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron migration / actin filament binding / lamellipodium / regulation of cell shape / cell cortex / calmodulin binding / neuron projection / axon / neuronal cell body / apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MyTH4 domain / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus ...MyTH4 domain / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / RA like domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Acyl-CoA Binding Protein / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / Immunoglobulin domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kinesin motor domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Netrin receptor DCC / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wei, Z. / Yan, J. / Pan, L. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Cargo recognition mechanism of myosin X revealed by the structure of its tail MyTH4-FERM tandem in complex with the DCC P3 domain
著者: Wei, Z. / Yan, J. / Lu, Q. / Pan, L. / Zhang, M.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月4日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Myosin-X
B: Netrin receptor DCC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7013
ポリマ－62,6092
非ポリマー921
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area27720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.167, 49.528, 92.814
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Myosin-X / Unconventional myosin-10


分子量: 58671.219 Da / 分子数: 1 / 断片: MyTH4-FERM tandem / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0799, MYO10 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HD67
#2: タンパク質・ペプチド Netrin receptor DCC / Tumor suppressor protein DCC


分子量: 3937.300 Da / 分子数: 1 / 断片: P3 motif / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dcc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70211
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.39 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG 8000, 10% glycerol, HEPES buffer, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 10.6 % / Av σ(I) over netI: 6.9 / 数: 153693 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / D res high: 3 Å / D res low: 82.479 Å / Num. obs: 14470 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
9.4949.6999.610.0380.0389.6
6.719.4910010.0460.04610.6
5.486.7110010.0820.08210.7
4.745.4810010.070.0710.8
4.244.7410010.070.0710.8
3.874.2410010.0960.09610.8
3.593.8710010.1330.13310.8
3.353.5910010.1830.18310.7
3.163.3510010.2960.29610.6
33.1610010.4470.44710.3
反射解像度: 2.5→29.58 Å / Num. all: 24981 / Num. obs: 24981 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.643.70.5470.4682.71321435890.2810.5470.4682.799.1
2.64-2.83.70.390.3343.81250233900.20.390.3343.899.1
2.8-2.993.70.2610.2245.91188532170.1340.2610.2245.999.5
2.99-3.233.70.1730.14891103229940.0890.1730.148999.7
3.23-3.543.70.1030.08815.61042528100.0530.1030.08815.699.7
3.54-3.953.70.0690.05923.7921525010.0360.0690.05923.799.9
3.95-4.563.70.0490.04232.7825422440.0250.0490.04232.7100
4.56-5.593.70.0430.03737.6697619050.0220.0430.03737.6100
5.59-7.913.60.0390.03339.2541214930.020.0390.03339.2100
7.91-29.5793.40.0320.02752.728168380.0180.0320.02752.797.6

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
SHARP位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5→29.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 19.778 / SU ML: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2589 1243 5 %RANDOM
Rwork0.2028 ---
obs0.2056 23737 99.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.66 Å2 / Biso mean: 50.5504 Å2 / Biso min: 4.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å21.09 Å2
2--0.69 Å2-0 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4220 0 6 101 4327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1451.9695849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6255530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71424.56193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.66815750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7721519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2653
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.45622666
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55234294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.01741653
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.87261555
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 121 -
Rwork0.264 1694 -
all-1815 -
obs--98.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3376-0.51450.26613.42580.33661.9144-0.07290.06760.1283-0.26810.03360.1248-0.10530.0090.03930.067-0.0048-0.02210.00860.00390.01062.92240.199713.4541
27.17631.60052.34071.43161.75383.5511-0.1910.38730.2002-0.06220.1695-0.1386-0.25380.38070.02140.1254-0.03390.03690.1933-0.03210.10734.04844.724717.3242
35.2404-0.1729-2.58831.12610.79794.93490.43330.05290.64590.073-0.1098-0.1168-0.6564-0.1139-0.32340.1340.02750.01470.1462-0.00530.141458.582113.565315.1523
45.1364-0.438-1.26876.48480.82375.79880.4062-0.20021.04850.1962-0.00840.0346-1.1786-0.3321-0.39790.42620.00250.13920.3676-0.15450.343240.82221.898434.4471
53.84011.71135.2761.81640.78429.73330.438-0.082-0.56020.09970.1027-0.30420.6193-0.4536-0.54080.4472-0.05390.040.5376-0.16950.354341.659713.408447.7273
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1501 - 1696
2X-RAY DIFFRACTION2A1697 - 1789
3X-RAY DIFFRACTION3A1790 - 1952
4X-RAY DIFFRACTION4A1953 - 2047
5X-RAY DIFFRACTION5B1407 - 1443

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る