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- PDB-3au4: Structure of the human myosin-X MyTH4-FERM cassette bound to its ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3au4
タイトルStructure of the human myosin-X MyTH4-FERM cassette bound to its specific cargo, DCC
要素
  • Myosin-X
  • Netrin receptor DCC
キーワードMOTOR PROTEIN/APOPTOSIS / protein-protein complex / motor protein cargo transportation / MOTOR PROTEIN-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / dorsal/ventral axon guidance / DSCAM interactions / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / negative regulation of dendrite development / Netrin-1 signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO ...plus-end directed microfilament motor activity / dorsal/ventral axon guidance / DSCAM interactions / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / negative regulation of collateral sprouting / Role of second messengers in netrin-1 signaling / negative regulation of dendrite development / Netrin-1 signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / Netrin mediated repulsion signals / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / filopodium membrane / DCC mediated attractive signaling / myosin complex / spectrin binding / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ruffle / axonogenesis / axon guidance / filopodium / FCGR3A-mediated phagocytosis / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell-cell adhesion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / neuron migration / actin filament binding / transmembrane signaling receptor activity / lamellipodium / regulation of cell shape / negative regulation of neuron projection development / cell cortex / calmodulin binding / neuron projection / axon / neuronal cell body / apoptotic process / nucleolus / cell surface / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MyTH4 domain / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus ...MyTH4 domain / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / RA like domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Acyl-CoA Binding Protein / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / PH domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kinesin motor domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Netrin receptor DCC / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hirano, Y. / Hatano, T. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of cargo recognition by the myosin-X MyTH4-FERM domain
著者: Hirano, Y. / Hatano, T. / Takahashi, A. / Toriyama, M. / Inagaki, N. / Hakoshima, T.
履歴
登録2011年1月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-X
B: Netrin receptor DCC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1492
ポリマ－70,1492
非ポリマー00
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area28500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.221, 49.564, 93.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Myosin-X / Unconventional myosin-10


分子量: 63425.477 Da / 分子数: 1 / 断片: MyTH4-FERM cassette, UNP residues 1486-2058 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO10, KIAA0799 / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star (DE3) / 参照: UniProt: Q9HD67
#2: タンパク質 Netrin receptor DCC / Colorectal cancer suppressor / Immunoglobulin superfamily DCC subclass member 1 / Tumor suppressor protein DCC


分子量: 6723.331 Da / 分子数: 1 / 断片: P3 domain, UNP residues 1390-1447 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCC, IGDCC1 / プラスミド: pET49b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star (DE3) / 参照: UniProt: P43146
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE SER1663THR IS NATURAL VARIANT ACCORDING TO DATABASE Q9HD67 (MYO10_HUMAN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM maric acid-MES-Tris (MMT) buffer, 2% PEG 1500, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal monochromator , Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 55849 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.574 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SnB位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→34.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 156618.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2685 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 53297 95.7 %-
all-53297 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.5739 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.13 Å20 Å20.2 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3---5.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4434 0 0 243 4677
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 396 4.9 %
Rwork0.269 7705 -
obs-7705 88.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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