[日本語] English
万見
- PDB-3pwv: An immmunodominant CTL epitope from rinderpest virus presented by... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pwv
タイトルAn immmunodominant CTL epitope from rinderpest virus presented by cattle MHC class I molecule N*01801 (BoLA-A11)
要素
  • 9-mer peptide from Hemagglutinin
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC BoLA-A11 conformation cattle / immunodominant epitope
機能・相同性
機能・相同性情報


ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / DAP12 signaling / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / host cell membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex ...ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / DAP12 signaling / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / host cell membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / positive regulation of T cell activation / phagocytic vesicle membrane / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / host cell surface receptor binding / immune response / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...: / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / MHC class I antigen / Hemagglutinin glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Rinderpest virus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.696 Å
データ登録者Li, X. / Liu, J. / Qi, J. / Gao, F. / Li, Q. / Li, X. / Zhang, N. / Xia, C. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Two distinct conformations of a rinderpest virus epitope presented by bovine major histocompatibility complex class I N*01801: a host strategy to present featured peptides
著者: Li, X. / Liu, J. / Qi, J. / Gao, F. / Li, Q. / Li, X. / Zhang, N. / Xia, C. / Gao, G.F.
履歴
登録2010年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: 9-mer peptide from Hemagglutinin
D: MHC class I antigen
E: Beta-2-microglobulin
F: 9-mer peptide from Hemagglutinin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7936
ポリマ－88,7936
非ポリマー00
水2,072115
1
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: 9-mer peptide from Hemagglutinin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3963
ポリマ－44,3963
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
2
D: MHC class I antigen
E: Beta-2-microglobulin
F: 9-mer peptide from Hemagglutinin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3963
ポリマ－44,3963
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.905, 83.905, 153.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31797.080 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 26-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: LA-A11 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q95477
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Lactollin


分子量: 11653.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: B2M / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01888
#3: タンパク質・ペプチド 9-mer peptide from Hemagglutinin


分子量: 946.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthesized artificially / 由来: (合成) Rinderpest virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9YKD7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年3月18日
放射モノクロメーター: Cu Ka / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.696→50 Å / Num. obs: 28833 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 44.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rsym value: 0.142 / Net I/σ(I): 16.186
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 4.302 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+27 / 解像度: 2.696→30.225 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 1441 5.07 %none
Rwork0.1882 ---
obs0.1905 28440 97.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 23.776 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8527 Å20 Å2-0 Å2
2--1.8527 Å20 Å2
3----3.7053 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.696→30.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6266 0 0 115 6381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8928752
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8822362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041162
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6955-2.79180.29061200.2265254792
2.7918-2.90350.29141670.217259395
2.9035-3.03550.24821360.2229266396
3.0355-3.19540.28781400.2179265697
3.1954-3.39540.25211340.206274398
3.3954-3.65710.23911480.1815272999
3.6571-4.02440.2071500.16962748100
4.0244-4.6050.17971480.15482774100
4.605-5.79510.20431570.15422743100
5.7951-30.22640.20571410.1825280399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.1723 Å / Origin y: -43.9447 Å / Origin z: -11.2455 Å
111213212223313233
T0.1739 Å20.0101 Å2-0.0148 Å2-0.0886 Å20.0182 Å2--0.1277 Å2
L0.0892 °20.1056 °20.1362 °2-0.3104 °20.1698 °2--0.2035 °2
S0.0395 Å °-0.0008 Å °-0.0473 Å °-0.0235 Å °0.0018 Å °-0.0097 Å °0.0952 Å °-0.007 Å °-0.0411 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る