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Yorodumi- PDB-3puw: Crystal Structure of an outward-facing MBP-Maltose transporter co... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3puw | |||||||||
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Title | Crystal Structure of an outward-facing MBP-Maltose transporter complex bound to ADP-AlF4 | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / ATP Binding Cassette Nucleotide Binding Domain Substrate Binding Protein Transmembrane Domain / ABC Transporter importer ATPase / ATP binding Maltodextrin binding / transmembrane integral membrane / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...ABC-type maltose transporter / ABC-type maltose transporter activity / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA-binding transcription factor binding / periplasmic space / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | |||||||||
Authors | Oldham, M.L. / Chen, J. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2011 Title: Snapshots of the maltose transporter during ATP hydrolysis. Authors: Oldham, M.L. / Chen, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3puw.cif.gz | 785.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3puw.ent.gz | 642.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3puw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pu/3puw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pu/3puw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 3 molecules EAB
#1: Protein | Mass: 41622.047 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 27-396 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b4034, ECDH10B_4223, JW3994, malE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0AEX9 |
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#4: Protein | Mass: 42184.535 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b4035, ECDH10B_4224, JW3995, malK / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P68187, EC: 3.6.3.19 |
-Maltose transport system permease protein ... , 2 types, 2 molecules FG
#2: Protein | Mass: 57052.898 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b4033, ECDH10B_4222, JW3993, malF / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P02916 |
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#3: Protein | Mass: 32246.227 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b4032, ECDH10B_4221, JW3992, malG / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P68183 |
-Sugars , 1 types, 1 molecules
#5: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose |
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-Non-polymers , 6 types, 290 molecules
#6: Chemical | ChemComp-PGV / ( #7: Chemical | ChemComp-UMQ / | #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.9 Å3/Da / Density % sol: 68.44 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 27 % PEG 400, 0.1 M HEPES, 10 mM magnesium chloride, 50 mM sodium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K, pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.97965 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: May 10, 2009 |
Radiation | Monochromator: double crystal monochromator and vertically focusing mirror Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97965 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→20 Å / Num. all: 93125 / Num. obs: 93125 / % possible obs: 60.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.459 / % possible all: 16.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 17.644 / SU ML: 0.188 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.42 / ESU R Free: 0.279 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.504 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→19.99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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