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- PDB-3pup: Structure of Glycogen Synthase Kinase 3 beta (GSK3B) in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pup
タイトルStructure of Glycogen Synthase Kinase 3 beta (GSK3B) in complex with a ruthenium octasporine ligand (OS1)
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / WNT SIGNALING PATHWAY / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / RUTHENIUM GLYCOGEN SYNTHASE KINASE PICOMOLAR / NUCLEOTIDE-BINDING / KINASE / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule anchoring at centrosome / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium ...regulation of microtubule anchoring at centrosome / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of protein localization to centrosome / maintenance of cell polarity / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / negative regulation of TOR signaling / Wnt signalosome / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of long-term synaptic potentiation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axon extension / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / tau-protein kinase activity / establishment of cell polarity / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / dynactin binding / NF-kappaB binding / epithelial to mesenchymal transition / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of protein-containing complex assembly / canonical Wnt signaling pathway / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of autophagy / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of protein export from nucleus / excitatory postsynaptic potential / negative regulation of cell migration / positive regulation of protein ubiquitination / hippocampus development / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / mitochondrion organization / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of cell differentiation / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / positive regulation of protein-containing complex assembly / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / tau protein binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / beta-catenin binding / circadian rhythm / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / Regulation of RUNX2 expression and activity / neuron projection development / p53 binding / positive regulation of protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / kinase activity
類似検索 - 分子機能
: / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...: / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ruthenium octasporine / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Kraling, K. / Essen, L.O. / Meggers, E. / Knapp, S.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Structurally sophisticated octahedral metal complexes as highly selective protein kinase inhibitors.
著者: Feng, L. / Geisselbrecht, Y. / Blanck, S. / Wilbuer, A. / Atilla-Gokcumen, G.E. / Filippakopoulos, P. / Kraling, K. / Celik, M.A. / Harms, K. / Maksimoska, J. / Marmorstein, R. / Frenking, G. ...著者: Feng, L. / Geisselbrecht, Y. / Blanck, S. / Wilbuer, A. / Atilla-Gokcumen, G.E. / Filippakopoulos, P. / Kraling, K. / Celik, M.A. / Harms, K. / Maksimoska, J. / Marmorstein, R. / Frenking, G. / Knapp, S. / Essen, L.O. / Meggers, E.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2008
タイトル: Targeting large kinase active site with rigid, bulky octahedral ruthenium complexes.
著者: Maksimoska, J. / Feng, L. / Harms, K. / Yi, C. / Kissil, J. / Marmorstein, R. / Meggers, E.
#2: ジャーナル: Chembiochem / 年: 2008
タイトル: Extremely tight binding of a ruthenium complex to glycogen synthase kinase 3.
著者: Atilla-Gokcumen, G.E. / Pagano, N. / Streu, C. / Maksimoska, J. / Filippakopoulos, P. / Knapp, S. / Meggers, E.
履歴
登録2010年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月29日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7484
ポリマ－93,6022
非ポリマー1,1462
水00
1
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3742
ポリマ－46,8011
非ポリマー5731
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3742
ポリマ－46,8011
非ポリマー5731
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area30410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.320, 84.300, 178.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERASPASPAA35 - 9035 - 90
21SERSERASPASPBB35 - 9035 - 90
12LYSLYSARGARGAA91 - 14491 - 144
22LYSLYSARGARGBB91 - 14491 - 144
13HISHISARGARGAA145 - 282145 - 282
23HISHISARGARGBB145 - 282145 - 282
14GLUGLUALAALAAA283 - 382283 - 382
24GLUGLUALAALABB283 - 382283 - 382
詳細Monomer

-
要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta


分子量: 46801.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-OS1 / Ruthenium octasporine


分子量: 572.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H16ClN6O3Ru

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM Tris pH 7.4 20 % PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5 % / Av σ(I) over netI: 3.8 / 数: 126289 / Rsym value: 0.186 / D res high: 2.99 Å / D res low: 48.542 Å / Num. obs: 25273 / % possible obs: 97.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
9.4648.5494.310.0610.0614.6
6.699.4695.510.0840.0844.9
5.466.6996.410.1410.1415
4.735.4696.810.1390.1395
4.234.739710.1350.1355
3.864.2397.410.1730.1735
3.573.8697.610.2390.2395.1
3.343.5798.310.3440.3445
3.153.3497.710.5430.5435
2.993.1597.710.7720.7724.9
反射解像度: 2.99→49.33 Å / Num. all: 25974 / Num. obs: 25273 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 59.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.186 / Rsym value: 0.186 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.99-3.154.90.77211806836510.77297.7
3.15-3.3450.5431.41752334740.54397.7
3.34-3.5750.3442.21641432660.34498.3
3.57-3.865.10.2393.11538030410.23997.6
3.86-4.2350.1734.11413028040.17397.4
4.23-4.7350.1355.21266425260.13597
4.73-5.4650.1394.91121222360.13996.8
5.46-6.6950.1414.9957219130.14196.4
6.69-9.464.90.0847.8739615010.08495.5
9.46-48.5424.60.0619.539308610.06194.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 36.57 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.99 Å48.54 Å
Translation2.99 Å48.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JLD

2jld


解像度: 2.99→49.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / WRfactor Rfree: 0.2424 / WRfactor Rwork: 0.1949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8603 / SU B: 32.968 / SU ML: 0.279 / SU R Cruickshank DPI: 0.9485 / SU Rfree: 0.3634 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.363 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2489 1274 5.1 %RANDOM
Rwork0.2042 ---
all0.2064 26104 --
obs0.2064 25227 96.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.04 Å2 / Biso mean: 51.9741 Å2 / Biso min: 5.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å20 Å2
2--4.89 Å20 Å2
3----5.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→49.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5324 0 70 0 5394
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225540
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023616
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5161.9947563
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97138850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1325687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38723.607219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.30715833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5551530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216107
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.45233481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.19231362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1855640
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.81382059
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.525111923
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded16.1832
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4441 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.040.05
TIGHT THERMAL0.120.5
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.067 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 96 -
Rwork0.304 1737 -
all-1833 -
obs--96.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4498-2.5521-1.47053.56430.50621.99370.13590.3036-0.4841-0.2526-0.09530.10580.13870.2367-0.04060.0493-0.0024-0.05240.242-0.00960.154528.8899-21.3888-7.7687
21.6251-0.03480.19081.6019-1.04742.68010.06160.00060.1590.0788-0.02430.0637-0.4028-0.0804-0.03730.0976-0.00510.0020.1406-0.03510.037116.26811.2507-1.9279
33.6741-2.7338-0.87024.21881.06652.41340.0626-0.04240.02120.2385-0.00170.445-0.4048-0.54-0.0610.24850.04230.0140.17750.0730.1572-0.481415.7743-35.4994
41.71240.2086-0.00081.9132-0.17274.0543-0.03450.0783-0.1674-0.05030.0267-0.11030.18480.33180.00780.078-0.04940.01760.12530.00670.041721.45641.2754-39.894
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 144
2X-RAY DIFFRACTION2A145 - 382
3X-RAY DIFFRACTION3B35 - 144
4X-RAY DIFFRACTION4B145 - 383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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