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- PDB-3psr: HUMAN PSORIASIN (S100A7) CA2+ BOUND FORM (CRYSTAL FORM I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3psr
タイトルHUMAN PSORIASIN (S100A7) CA2+ BOUND FORM (CRYSTAL FORM I)
要素PSORIASIN
キーワードEF-HAND PROTEIN / CA-BINDING / PSORIASIS / S100 PROTEIN FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion sequestering activity / positive regulation of granulocyte chemotaxis / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of T cell chemotaxis / RAGE receptor binding / positive regulation of monocyte chemotaxis / epidermis development / endothelial cell migration / keratinocyte differentiation / response to reactive oxygen species ...zinc ion sequestering activity / positive regulation of granulocyte chemotaxis / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of T cell chemotaxis / RAGE receptor binding / positive regulation of monocyte chemotaxis / epidermis development / endothelial cell migration / keratinocyte differentiation / response to reactive oxygen species / calcium-dependent protein binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / azurophil granule lumen / : / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Brodersen, D.E. / Nyborg, J. / Kjeldgaard, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Zinc-binding site of an S100 protein revealed. Two crystal structures of Ca2+-bound human psoriasin (S100A7) in the Zn2+-loaded and Zn2+-free states.
著者: Brodersen, D.E. / Nyborg, J. / Kjeldgaard, M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: EF-Hands at Atomic Resolution: The Structure of Human Psoriasin (S100A7) Solved by MAD Phasing
著者: Brodersen, D.E. / Etzerodt, M. / Madsen, P. / Celis, J.E. / Thogersen, H.C. / Nyborg, J. / Kjeldgaard, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Psoriasin
著者: Nolsoe, S. / Thirup, S. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Nyborg, J.
#3: ジャーナル: J.Invest.Dermatol. / 年: 1991
タイトル: Molecular Cloning, Occurrence, and Expression of a Novel Partially Secreted Protein "Psoriasin" that is Highly Up-Regulated in Psoriatic Skin
著者: Madsen, P. / Rasmussen, H.H. / Leffers, H. / Honore, B. / Dejgaard, K. / Olsen, E. / Kiil, J. / Walbum, E. / Andersen, A.H. / Basse, B. / Lauridsen, J.B. / Ratz, G.P. / Celis, A. / ...著者: Madsen, P. / Rasmussen, H.H. / Leffers, H. / Honore, B. / Dejgaard, K. / Olsen, E. / Kiil, J. / Walbum, E. / Andersen, A.H. / Basse, B. / Lauridsen, J.B. / Ratz, G.P. / Celis, A. / Vandekerckhove, J. / Celis, J.E.
履歴
登録1998年9月17日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PSORIASIN
B: PSORIASIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8335
ポリマ－22,6882
非ポリマー1463
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area10210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.150, 56.670, 76.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.1597, 0.9314, 0.3272), (0.9269, -0.2556, 0.275), (0.3397, 0.2593, -0.9041)
ベクター: -17.5848, 8.4814, 38.3392)

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要素

#1: タンパク質 PSORIASIN / S100A7


分子量: 11343.784 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN A IS CA2+ AND ZN2+ BOUND FORM, CHAIN B IS CA2+ BOUND FORM
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: KERATINOCYTES
細胞内の位置: CYTOPLASMIC, OR MAY BE SECRETED BY A NON-CLASSICAL SECRETORY PATHWAY
プラスミド: PT7H6FX-PS.4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31151
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FOR THIS STRUCTURE, ONLY ONE OF THE TWO ZINC BINDING SITES ACTUALLY BINDS ZINC (MONOMER A), WHEREAS ...FOR THIS STRUCTURE, ONLY ONE OF THE TWO ZINC BINDING SITES ACTUALLY BINDS ZINC (MONOMER A), WHEREAS THE OTHER (MONOMER B) DOES NOT. ONLY ONE ZINC SITE IS LISTED ON SITE RECORDS BELOW.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.7 %
結晶化pH: 7.7 / 詳細: pH 7.7
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown / PH range low: 8 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15.5 mg/mlprotein11
222 %(w/v)PEG400011
35-10 %(v/v)glycerol11
45-10 mM11CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.3 Å / Num. obs: 8199 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.4 % / Rsym value: 0.122 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.544 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.122
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.544

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXL-97モデル構築
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PSR

1psr


解像度: 2.5→100 Å / Num. parameters: 6450 / Num. restraintsaints: 8061 / 交差検証法: FREE R / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2953 415 5.1 %RANDOM
all0.223 8172 --
obs0.2199 -52 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91(1973) 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1610.3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1538 0 3 70 1611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.245
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.066
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.293
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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