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万見
- PDB-3ps5: Crystal structure of the full-length Human Protein Tyrosine Phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ps5
タイトルCrystal structure of the full-length Human Protein Tyrosine Phosphatase SHP-1
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
キーワードHYDROLASE / SIGNALING PROTEIN / SH2 / PTP / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / epididymis development / CD27 signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to wounding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / epididymis development / CD27 signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to wounding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / CD22 mediated BCR regulation / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Interleukin-37 signaling / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / Regulation of KIT signaling / megakaryocyte development / Signaling by ALK / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / Platelet sensitization by LDL / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / PECAM1 interactions / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of interleukin-6 production / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Co-inhibition by PD-1 / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of MAPK cascade / Regulation of IFNG signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / Growth hormone receptor signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / T cell proliferation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein dephosphorylation / GPVI-mediated activation cascade / cell adhesion molecule binding / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / SH2 domain binding / negative regulation of innate immune response / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / T cell activation / negative regulation of angiogenesis / B cell receptor signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / SH3 domain binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / MAPK cascade / tertiary granule lumen / cell-cell junction / mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain ...: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wang, W. / Liu, L. / Song, X. / Mo, Y. / Komma, C. / Bellamy, H.D. / Zhao, Z.J. / Zhou, G.W.
引用ジャーナル: J.Cell.Biochem. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of human protein tyrosine phosphatase SHP-1 in the open conformation.
著者: Wang, W. / Liu, L. / Song, X. / Mo, Y. / Komma, C. / Bellamy, H.D. / Zhao, Z.J. / Zhou, G.W.
履歴
登録2010年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月24日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1206
ポリマ－67,6401
非ポリマー4805
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
ヘテロ分子

A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,24112
ポリマ－135,2802
非ポリマー96110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area47800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)231.919, 231.919, 78.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / ...Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Protein-tyrosine phosphatase SHP-1 / SH-PTP1


分子量: 67639.984 Da / 分子数: 1 / 変異: C453S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN6, HCP, PTP1C / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.23 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.5 ul of SHP-1 at 3.5 mg/ml in 25mM Tris-HCl, beta-mercaptoethanol, 1mM EDTA mixed with 2.5 ul of 1.8M ammonium sulfate, 0.1M glycine, 0.1M Tris-HCl, with the addition of 0.5 ul 14mM deoxy ...詳細: 2.5 ul of SHP-1 at 3.5 mg/ml in 25mM Tris-HCl, beta-mercaptoethanol, 1mM EDTA mixed with 2.5 ul of 1.8M ammonium sulfate, 0.1M glycine, 0.1M Tris-HCl, with the addition of 0.5 ul 14mM deoxy Big Chap to form the final drop., pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 1.3807 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3807 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→116 Å / Num. obs: 14036 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.596 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2B3O

2b3o


解像度: 3.1→115.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 21.315 / SU ML: 0.373 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.48 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27576 731 5 %RANDOM
Rwork0.22481 ---
obs0.2272 14036 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 82.953 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å2-0.13 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→115.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4224 0 25 17 4266
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0224338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8551.9535875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3435528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.49424.358218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.17515750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3571530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0213329
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 58 -
Rwork0.324 1036 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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