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- PDB-3ppa: Structure of the Dusp-Ubl domains of Usp15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ppa
タイトルStructure of the Dusp-Ubl domains of Usp15
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
キーワードHYDROLASE / Uch / Usp / Dub / deubiquitylation / deubiquitinating enzyme / ubiquitin / ubiquitin specific protease / ubiquitin carboxyterminal hydrolase / cleavage / Usp15 / Dub15 / Ubp15 / endopeptidase / thiolesterase / dusp / domain-swapping / Structural Genomics Consortium (SGC) / phosphoprotein / protease / thiol protease / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / SMAD binding / protein deubiquitination / BMP signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal ...DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Walker, J.R. / Asinas, A.E. / Dong, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the Dusp-Ubl Domains of the Ubiquitin-Specific Protease 15
著者: Walker, J.R. / Asinas, A.E. / Dong, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8965
ポリマ－27,4161
非ポリマー4804
水32418
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,58520
ポリマ－109,6644
非ポリマー1,92116
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/31
Buried area11550 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area44570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.170, 74.170, 194.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-322-

CIT

21A-322-

CIT

31A-311-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15 / Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thiolesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 ...Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thiolesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 / Unph-2 / Unph4


分子量: 27415.883 Da / 分子数: 1 / 断片: Dusp and Ubl domains (UNP residues 6-223) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0529, USP15 / プラスミド: PET28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R / 参照: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.33 %
結晶化温度: 291.1 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M ammonium formate, 1.0 M lithium sulfate, 0.1 M citrate pH 5.6; 1 uM dispase added, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.1K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97921 / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月11日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 13829 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 70.85 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 31.328
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 8.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / Rsym value: 0.808 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3JYU

3jyu


解像度: 2.35→26.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8973 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2852 660 4.83 %RANDOM
Rwork0.2618 ---
obs0.2629 13676 --
原子変位パラメータBiso mean: 94.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.8976 Å20 Å20 Å2
2---16.8976 Å20 Å2
3---33.7953 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.889 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→26.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1622 0 28 18 1668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0116832
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1322942
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5602
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes402
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2395
X-RAY DIFFRACTIONt_it168320
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.84
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.99
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2235
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17684
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.54 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3029 145 5.34 %
Rwork0.2924 2569 -
all0.2929 2714 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.8343 Å / Origin y: 31.2989 Å / Origin z: 31.4737 Å
111213212223313233
T-0.2072 Å2-0.1476 Å20.0071 Å2--0.0958 Å20.0513 Å2---0.3054 Å2
L1.2296 °20.5625 °20.3985 °2-2.1939 °22.7617 °2--6.4225 °2
S-0.1776 Å °0.1554 Å °-0.0204 Å °-0.1182 Å °-0.1869 Å °0.1378 Å °-0.1264 Å °0.0357 Å °0.3646 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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