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万見
- PDB-3pms: Recombinant peptide: N-glycanase F (PNGase F) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pms
タイトルRecombinant peptide: N-glycanase F (PNGase F)
要素Peptide:N-glycosidase F
キーワードHYDROLASE / Jelly Roll Fold / N-Glycanase
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds
類似検索 - 分子機能
: / Peptide-N-glycosidase F, C-terminal / Peptide-N-glycosidase F, N terminal / Peptide-N-glycosidase F, C terminal / Jelly Rolls - #230 / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Peptide:N-glycosidase F
類似検索 - 構成要素
生物種Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Filitcheva, J. / Anderson, B.F. / Norris, G.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Recombinant peptide:N-glycanase F (PNGase F)
著者: Filitcheva, J. / Anderson, B.F. / Norris, G.E.
履歴
登録2010年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年5月31日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide:N-glycosidase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,52415
ポリマ－36,2921
非ポリマー1,23114
水7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.96, 90.56, 48.81
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peptide:N-glycosidase F


分子量: 36292.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
株: CDC 3552 / 遺伝子: png / プラスミド: OPH6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9XBM8, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 25% PEG 4000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月10日
放射モノクロメーター: Capillary optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→40.41 Å / Num. all: 43449 / Num. obs: 41972 / % possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.057

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PGS

1pgs


解像度: 1.57→34.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 1.281 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1778 2256 5.1 %RANDOM
Rwork0.151 ---
obs0.1524 41972 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 55.05 Å2 / Biso mean: 18.3064 Å2 / Biso min: 6.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å20 Å2-0.4 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→34.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2452 0 78 424 2954
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0222636
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8211.9533585
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92734330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.085326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0124.696115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.67715411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.833159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0212894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6081.51581
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5351.5639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47522569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.28231055
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0444.51008
LS精密化 シェル解像度: 1.57→1.611 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 143 -
Rwork0.218 2468 -
all-2611 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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