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万見
- PDB-3plz: Human LRH1 LBD bound to GR470 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3plz
タイトルHuman LRH1 LBD bound to GR470
要素
  • FTZ-F1 related protein
  • Nuclear receptor coactivator 2
キーワードTRANSCRIPTION/RECEPTOR/AGONIST / alpha helical sandwhich / nuclear receptor / family five / transcription factor / co-activator / TRANSCRIPTION-RECEPTOR-AGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


primary ovarian follicle growth / positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation ...primary ovarian follicle growth / positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation / Sertoli cell development / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of stem cell differentiation / embryonic cleavage / bile acid metabolic process / exocrine pancreas development / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryo development ending in birth or egg hatching / cartilage development / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostatic process / locomotor rhythm / calcineurin-mediated signaling / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / somatic stem cell population maintenance / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of viral genome replication / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of T cell proliferation / Recycling of bile acids and salts / positive regulation of adipose tissue development / neurogenesis / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / cellular response to leukemia inhibitory factor / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / response to progesterone / nuclear receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of T cell activation / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / chromatin remodeling / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-470 / Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Nuclear receptor coactivator 2 / FTZ-F1 related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Williams, S.P. / Xu, R. / Zuercher, W.J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Small Molecule Agonists of the Orphan Nuclear Receptors Steroidogenic Factor-1 (SF-1, NR5A1) and Liver Receptor Homologue-1 (LRH-1, NR5A2).
著者: Whitby, R.J. / Stec, J. / Blind, R.D. / Dixon, S. / Leesnitzer, L.M. / Orband-Miller, L.A. / Williams, S.P. / Willson, T.M. / Xu, R. / Zuercher, W.J. / Cai, F. / Ingraham, H.A.
履歴
登録2010年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FTZ-F1 related protein
C: Nuclear receptor coactivator 2
B: FTZ-F1 related protein
D: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0288
ポリマ－63,1334
非ポリマー8954
水5,495305
1
A: FTZ-F1 related protein
C: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0144
ポリマ－31,5672
非ポリマー4482
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11380 Å2
手法PISA
2
B: FTZ-F1 related protein
D: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0144
ポリマ－31,5672
非ポリマー4482
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.667, 89.054, 65.453
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 FTZ-F1 related protein


分子量: 29857.574 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 300-541 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR5A2 / プラスミド: pLRH1_LBD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UEC0, UniProt: O00482*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Class E basic helix-loop-helix protein 75 / bHLHe75 / Transcriptional intermediary factor 2 / hTIF2


分子量: 1708.931 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 740-753 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-470 / (3aS,6aR)-5-[(4E)-oct-4-en-4-yl]-N,4-diphenyl-2,3,6,6a-tetrahydropentalen-3a(1H)-amine


分子量: 385.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H35N
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate trihydrate, 25% w/v polyethylene glycol 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月5日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.6 % / Av σ(I) over netI: 37.06 / 数: 195517 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Χ2: 1.04 / D res high: 1.75 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 54382 / % possible obs: 91.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.775098.310.0241.263.7
2.993.7710010.0261.1423.8
2.612.9910010.0341.0643.8
2.382.6110010.0451.0063.8
2.22.3810010.0591.0193.8
2.072.210010.0870.9853.8
1.972.0799.610.1330.9643.7
1.891.9793.910.1850.9633.4
1.811.8971.610.2280.9012.7
1.751.8148.210.2680.8342.4
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 59760 / Num. obs: 54382 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
1.75-1.812.40.26848.2
1.81-1.892.70.22871.6
1.89-1.973.40.18593.9
1.97-2.073.70.13399.6
2.07-2.23.80.087100
2.2-2.383.80.059100
2.38-2.613.80.045100
2.61-2.993.80.034100
2.99-3.773.80.026100
3.77-503.70.02498.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.94 Å
Translation2.5 Å19.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 5.294 / SU ML: 0.076 / SU R Cruickshank DPI: 0.1231 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 3906 7.2 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 54326 100 %-
all-59760 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20.91 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3923 0 66 305 4294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224119
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0981.9915581
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81636581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2395503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.59624.839186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81815722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.0311518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4841.52489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0991.5997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9423992
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53331630
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5654.51582
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 138 -
Rwork0.253 1825 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2763-0.1455-0.93511.51770.57262.36540.1116-0.16220.18140.0524-0.0141-0.1413-0.09550.1459-0.09750.0744-0.00120.05430.047-0.00940.0927-9.859-5.672-15.524
22.3339-0.5551-1.01551.37030.00121.3662-0.13930.1405-0.3115-0.0381-0.03090.13690.1071-0.04110.17030.08520.00360.0740.0235-0.01370.0963-25.584-1.591-44.379
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A300 - 600
2X-RAY DIFFRACTION1C600 - 900
3X-RAY DIFFRACTION1A1
4X-RAY DIFFRACTION2B300 - 600
5X-RAY DIFFRACTION2D600 - 900
6X-RAY DIFFRACTION2B1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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