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- PDB-3pgf: Crystal structure of maltose bound MBP with a conformationally sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pgf
タイトルCrystal structure of maltose bound MBP with a conformationally specific synthetic antigen binder (sAB)
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • SAB Heavy Chain
  • SAB Light Chain
キーワードMALTODEXTRIN BINDING PROTEIN/DE NOVO PROTEIN / Maltodextrin binding protein / FAB / antibody fragment / engineered binding protein / MALTODEXTRIN BINDING PROTEIN-DE NOVO PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...immunoglobulin complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / adaptive immune response / periplasmic space / DNA damage response / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / : / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin V-Type / Periplasmic binding protein-like II / Immunoglobulin V-set domain ...: / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / : / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin V-Type / Periplasmic binding protein-like II / Immunoglobulin V-set domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / IMIDAZOLE / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain / Ig-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kossiakoff, A.A. / Duguid, E.M. / Sandstrom, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Allosteric control of ligand-binding affinity using engineered conformation-specific effector proteins.
著者: Rizk, S.S. / Paduch, M. / Heithaus, J.H. / Duguid, E.M. / Sandstrom, A. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録2010年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年5月31日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
H: SAB Heavy Chain
L: SAB Light Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8418
ポリマ－92,1763
非ポリマー6655
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7730 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area32660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.870, 228.460, 135.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-230-

HOH

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要素

-
抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 SAB Heavy Chain / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain NIE


分子量: 24669.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp686P15220, ighg / プラスミド: pfab007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): actt 55244 (derived from w3110) / 参照: UniProt: P0DOX5
#3: 抗体 SAB Light Chain


分子量: 23330.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: igk, IGK@ / プラスミド: pfab007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): actt 55244 (derived from w3110) / 参照: UniProt: Q8TCD0

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 44175.613 Da / 分子数: 1 / 変異: r367n delta (368-370) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / プラスミド: phft2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AEX9
#4: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 404分子

#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SAB HEAVY AND LIGHT CHAINS CONTAIN BOTH A VARIABLE DOMAIN REPRESENTED BY THE SEQUENCE SELF ...THE SAB HEAVY AND LIGHT CHAINS CONTAIN BOTH A VARIABLE DOMAIN REPRESENTED BY THE SEQUENCE SELF REFERENCE AND A CONSTANT DOMAIN THAT REFERENCES THE UNIPROT DATABASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.15 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 19% PEG 3400, 8% Tacsimate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07817 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07817 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. all: 78510 / Num. obs: 74893 / % possible obs: 85.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
1.83-1.862.30.51639.7
1.86-1.92.90.55152.1
1.9-1.933.40.5259.7
1.93-1.973.90.4365.1
1.97-2.014.20.36169
2.01-2.064.30.30372.9
2.06-2.114.40.27178.1
2.11-2.174.40.21984.1
2.17-2.234.40.19989.8
2.23-2.314.50.17795.2
2.31-2.394.60.16198.6
2.39-2.484.80.139100
2.48-2.650.117100
2.6-2.7350.088100
2.73-2.950.07399.9
2.9-3.1350.057100
3.13-3.444.90.05599.7
3.44-3.944.90.04399.6
3.94-4.974.90.03299.4
4.97-504.70.02998.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 46.6 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å39.68 Å
Translation2.5 Å39.68 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1ANF and 2R8S

1anf

2r8s


解像度: 2.1→38.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 9.785 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.1912 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22664 2815 5 %RANDOM
Rwork0.17659 ---
obs0.17903 53794 97.04 %-
all-56609 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.964 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6075 0 45 400 6520
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0226366
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9541.9638687
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.8955824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90925.08250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.985151039
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4591517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0214785
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8421.54006
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38626481
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48932356
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6644.52181
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 194 -
Rwork0.214 3333 -
obs--82.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1124-0.7432-0.0092.97390.44473.0701-0.02090.1023-0.1358-0.3866-0.10730.40280.008-0.38410.12830.1512-0.0475-0.03620.0786-0.02270.1499-18.2159.881-15.918
20.4297-0.1527-0.09682.00541.171.9305-0.03570.003-0.0363-0.2027-0.00230.0736-0.081-0.03020.0380.0501-0.0160.00410.01230.00070.0325-8.43222.07-2.591
31.2270.0757-0.50122.21670.43042.5591-0.0365-0.0404-0.0871-0.08610.0286-0.16640.08190.13820.00790.0205-0.01290.02740.0303-0.02350.0442-2.55119.0512.277
44.06491.5132-2.54211.4036-1.30544.7833-0.0815-0.6327-0.0861-0.02270.018-0.25950.23290.42780.06350.3320.01770.22610.2031-0.01590.338829.34830.041-16.439
52.88850.5796-1.54690.6136-0.22181.211-0.11970.0037-0.0654-0.26020.064-0.27690.20270.0770.05580.2922-0.05010.19440.0534-0.04160.166618.21929.933-17.368
61.9044-0.145-0.31843.64621.70942.1828-0.232-0.1603-0.0931-0.05460.0132-0.23420.00160.13560.21880.11430.02420.06380.10480.04380.122840.88156.217-12.979
74.506611.23743.844645.85459.33583.9574-0.39140.1226-0.45470.56370.6068-2.369-0.0350.5883-0.21540.3320.22010.0530.41750.03910.392849.37855.112-9.525
81.49790.6061-0.70275.6061-0.41880.8303-0.18460.17410.1389-0.63780.13390.13230.0966-0.11410.05080.1464-0.08310.00950.0859-0.01240.06597.52947.699-17.917
93.6749-0.4022-1.27131.47320.07231.4631-0.0713-0.0021-0.0614-0.0509-0.0337-0.22210.04420.17180.10510.0931-0.01410.01770.05170.00840.046637.98466.211-23.911
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2A50 - 306
3X-RAY DIFFRACTION3A307 - 367
4X-RAY DIFFRACTION4H2 - 22
5X-RAY DIFFRACTION5H23 - 114
6X-RAY DIFFRACTION6H115 - 202
7X-RAY DIFFRACTION7H203 - 216
8X-RAY DIFFRACTION8L1 - 106
9X-RAY DIFFRACTION9L107 - 214

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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