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- PDB-3pga: STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF PSEUDOMONAS 7A GLUTAMINASE-ASPARAGINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pga
タイトルSTRUCTURAL CHARACTERIZATION OF PSEUDOMONAS 7A GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
要素GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
キーワードBACTERIAL AMIDOHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamin-(asparagin-)ase / glutamin-(asparagin-)ase activity / asparagine metabolic process / asparaginase activity / glutaminase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaminase-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. 7A (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A. / Ammon, H.L. / Copeland, T.D. / Swain, A.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structural characterization of Pseudomonas 7A glutaminase-asparaginase.
著者: Lubkowski, J. / Wlodawer, A. / Ammon, H.L. / Copeland, T.D. / Swain, A.L.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Refined Crystal Structure of Acinetobacter Glutaminasificans Glutaminase-Asparaginase
著者: Lubkowski, J. / Wlodawer, A. / Housset, D. / Weber, I.T. / Ammon, H.L. / Murphy, K.C. / Swain, A.L.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: A Left-Handed Crossover Involved in Amidohydrolase Catalysis: Crystal Structure of Erwinia Chrysanthemi L-Asparaginase with Bound L-Aspartate
著者: Miller, M. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A. / Gribskov, M.R.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of E. Coli L-Asparaginase, an Enzyme Used in Cancer Therapy
著者: Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1983
タイトル: The Molecular Symmetry of Glutaminase-Asparaginases: Rotation Function Studies of the Pseudomonas 7A and Acinetobacter Enzymes
著者: Ammon, H.L. / Murphy, K.C. / Sjolin, L. / Wlodawer, A. / Holcenberg, J.S. / Roberts, J.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1978
タイトル: Amino Acid Sequence of the Diazooxonorleucine Binding Site of Acinetobacter and Pseudomonas 7A Glutaminase-Asparaginase Enzymes
著者: Holcenberg, J.S. / Ericsson, L. / Roberts, J.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Characterization of Crystals of L-Glutaminase-Asparaginase from Acinetobacter Glutaminasificans and Pseudomonas 7A
著者: Wlodawer, A. / Roberts, J. / Holcenberg, J.S.
履歴
登録1994年7月19日処理サイト: BNL
改定 1.01994年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年2月21日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
2: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
3: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE
4: GLUTAMINASE-ASPARAGINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,9154
ポリマ－143,9154
非ポリマー00
水7,530418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17470 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area38910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.260, 130.750, 85.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: GLY 1 19 - THR 1 20C OMEGA = 140.34 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMINASE-ASPARAGINASE


分子量: 35978.660 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. 7A (バクテリア) / 参照: UniProt: P10182, asparaginase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE HAS NOT BEEN REPORTED. IT WAS DERIVED FROM THE SEQUENCE OF LUBKOWSKI ET AL., 1994, ...THE SEQUENCE HAS NOT BEEN REPORTED. IT WAS DERIVED FROM THE SEQUENCE OF LUBKOWSKI ET AL., 1994, LISTED IN THE JRNL ARTICLE ABOVE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.17 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130-35 mg/mlprotein1drop
210 mMphosphate1drop
330-33 %(v/v)MPD1drop
435-38 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

反射Num. obs: 81878 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 1.5
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. measured all: 212153 / Rmerge(I) obs: 0.073

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 2.5
詳細: IN THIS PDB COORDINATE ENTRY, RESIDUES 1 - 7 IN ALL FOUR CHAINS ARE OMITTED DUE TO DISORDER. FOR RESIDUES 20 - 39, TWO ALTERNATE CONFORMATIONS ARE INCLUDED. (CLOSED CONFORMATION = ALTERNATE ...詳細: IN THIS PDB COORDINATE ENTRY, RESIDUES 1 - 7 IN ALL FOUR CHAINS ARE OMITTED DUE TO DISORDER. FOR RESIDUES 20 - 39, TWO ALTERNATE CONFORMATIONS ARE INCLUDED. (CLOSED CONFORMATION = ALTERNATE CONFORMATION CODE C; OPEN CONFORMATION = ALTERNATE CONFORMATION CODE O). THE X, Y, Z COORDINATES AND B FACTORS FOR RESIDUES 20 - 39 OF CHAIN 2 IN THE OPEN CONFORMATION WERE REFINED AGAINST X-RAY DATA. THE COORDINATES FOR THE CLOSED CONFORMATION OF RESIDUES 20 - 39 OF CHAIN 2 AND BOTH CONFORMATIONS OF RESIDUES 20 - 39 IN CHAINS 1, 3, AND 4 WERE NOT REFINED BUT RATHER MODELLED; THE ATOMS OF THESE RESIDUES HAVE AN OCCUPANCY OF 0.0 AND B FACTOR OF 20.0. NOTE THAT RESIDUE 28 WAS TREATED AS GLY (RATHER THAN ALA) IN THE CLOSED CONFORMATION IN THE COORDINATES THAT WERE DEPOSITED. IT HAS BEEN IDENTIFIED AS ALA IN THIS ENTRY. BECAUSE OF THIS THERE ARE NO COORDINATES FOR ATOM CB OF ALA 28 IN THE CLOSED CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.165 --
obs0.165 77141 86 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10436 0 0 418 10854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.1141
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.9612
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.3361.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.8253
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR/PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.165
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.74 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.040.059
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.050.062
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.20.015
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.20.296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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