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- PDB-2qin: Stenotrophomonas maltophilia L1 Metallo-beta-Lactamase Asp-120 Cy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qin
タイトルStenotrophomonas maltophilia L1 Metallo-beta-Lactamase Asp-120 Cys mutant
要素Metallo-beta-lactamase L1
キーワードHYDROLASE / METALLO-BETA-LACTAMASE / BINUCLEAR / DINUCLEAR
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metallo-beta-lactamase L1 type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Spencer, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for the Role of Asp-120 in Metallo-beta-lactamases.
著者: Crisp, J. / Conners, R. / Garrity, J.D. / Carenbauer, A.L. / Crowder, M.W. / Spencer, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Metal Binding Asp-120 in Metallo-beta-lactamase L1 from Stenotrophomonas maltophilia Plays a Crucial Role in Catalysis
著者: Garrity, J.D. / Carenbauer, A.L. / Herron, L.R. / Crowder, M.W.
履歴
登録2007年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-beta-lactamase L1
B: Metallo-beta-lactamase L1
C: Metallo-beta-lactamase L1
D: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,55115
ポリマ－114,9144
非ポリマー63711
水23,2391290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10420 Å2
ΔGint-365 kcal/mol
Surface area38870 Å2
手法PISA, PQS
2
A: Metallo-beta-lactamase L1
B: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子

C: Metallo-beta-lactamase L1
D: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,55115
ポリマ－114,9144
非ポリマー63711
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-397 kcal/mol
Surface area42500 Å2
手法PISA
3
A: Metallo-beta-lactamase L1
B: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子

C: Metallo-beta-lactamase L1
D: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,55115
ポリマ－114,9144
非ポリマー63711
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area7090 Å2
ΔGint-359 kcal/mol
Surface area42200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.141, 112.845, 78.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Metallo-beta-lactamase L1 / Beta-lactamase type II / Penicillinase


分子量: 28728.508 Da / 分子数: 4 / 変異: D120C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
株: IID 1275 / 遺伝子: L1 / プラスミド: pUB5832 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P52700, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris.Cl, 0.2M MgCl2, 18% PEG 4000, 5% MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→30 Å / Num. all: 104385 / Num. obs: 98730 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 18.795 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.76→1.84 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 13052 / % possible all: 69.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SML

1sml


解像度: 1.76→26.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.187 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 4969 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.175 98579 94.35 %-
all-104385 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.043 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→26.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7934 0 11 1290 9235
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0218138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9961.95311118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.37451053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.02623.195338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.341151195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.911559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21241
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026303
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.23938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.25439
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0920.21056
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1050.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0970.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4151.55398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.69928381
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.06733140
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.764.52736
LS精密化 シェル解像度: 1.759→1.805 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 278 -
Rwork0.23 4571 -
obs-4849 63.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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