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- PDB-3pfv: Crystal structure of Cbl-b TKB domain in complex with EGFR pY1069... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pfv
タイトルCrystal structure of Cbl-b TKB domain in complex with EGFR pY1069 peptide
要素
  • 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Signal transduction protein / CBL-B / SH3-binding protein / LIGASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / regulation protein catabolic process at postsynapse / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / NLS-bearing protein import into nucleus / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / regulation protein catabolic process at postsynapse / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / NLS-bearing protein import into nucleus / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / epidermal growth factor receptor activity / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / positive regulation of protein ubiquitination / Signaling by ERBB2 / phosphotyrosine residue binding / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / positive regulation of DNA repair / basal plasma membrane / cellular response to epidermal growth factor stimulus / EGFR downregulation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / protein catabolic process / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 ECD mutants / RING-type E3 ubiquitin transferase / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of protein phosphorylation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / cell morphogenesis / positive regulation of fibroblast proliferation / HCMV Early Events / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of protein catabolic process / actin filament binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / cell junction / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain ...E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Guo, K. / Cooper, C.D.O. / Ayinampudi, V. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Canning, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. ...Chaikuad, A. / Guo, K. / Cooper, C.D.O. / Ayinampudi, V. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Canning, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Cbl-b TKB domain in complex with EGFR pY1069 peptide
著者: Chaikuad, A. / Guo, K. / Cooper, C.D.O. / Ayinampudi, V. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Canning, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. ...著者: Chaikuad, A. / Guo, K. / Cooper, C.D.O. / Ayinampudi, V. / Krojer, T. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / Canning, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2010年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
C: 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor
D: 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,58319
ポリマ－76,4134
非ポリマー1,17015
水3,963220
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
C: 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,87112
ポリマ－38,2072
非ポリマー66410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area15570 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B
D: 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7127
ポリマ－38,2072
非ポリマー5055
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area15740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.063, 98.934, 61.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13B
23A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRASNASN4AA49 - 6213 - 26
211THRTHRASNASN4BB49 - 6213 - 26
121ASNASNLYSLYS3AA69 - 9133 - 55
221ASNASNLYSLYS3BB69 - 9133 - 55
131ALAALAILEILE4AA99 - 12263 - 86
231ALAALAILEILE4BB99 - 12263 - 86
141SERSERGLYGLY3AA137 - 164101 - 128
241SERSERGLYGLY3BB137 - 164101 - 128
112ARGARGTHRTHR4CC1068 - 10743 - 9
212ARGARGTHRTHR4DD1068 - 10743 - 9
113THRTHRPROPRO3BB174 - 311138 - 275
213THRTHRPROPRO3AA174 - 311138 - 275

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene b / RING finger protein 56 / SH3-binding protein CBL-B / ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene b / RING finger protein 56 / SH3-binding protein CBL-B / Signal transduction protein CBL-B


分子量: 36931.402 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal TKB domain (UNP residues 38-344) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBLB, Nbla00127, RNF56 / プラスミド: pNIC-CTHF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2
参照: UniProt: Q13191, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド 11-meric peptide from Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 1275.240 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1066-1076 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533

-
非ポリマー , 6種, 235分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 3350, 0.3M Ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月6日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→49.47 Å / Num. all: 30233 / Num. obs: 30186 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 43.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 4455 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 3BUO

3buo


解像度: 2.27→49.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 15.54 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26201 1524 5 %RANDOM
Rwork0.21624 ---
obs0.21861 28661 96.09 %-
all-30186 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.207 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å2-0.81 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----0.67 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.319 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→49.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5104 0 64 220 5388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.486
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.079
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.76
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.74
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.514
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.11
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.946
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A299TIGHT POSITIONAL0.030.05
1A511MEDIUM POSITIONAL0.030.5
1A386LOOSE POSITIONAL0.115
1A299TIGHT THERMAL0.150.5
1A511MEDIUM THERMAL0.12
1A386LOOSE THERMAL0.1110
2C104MEDIUM POSITIONAL0.570.5
2C104MEDIUM THERMAL0.762
3B812TIGHT POSITIONAL0.040.05
3B1070LOOSE POSITIONAL0.135
3B812TIGHT THERMAL0.190.5
3B1070LOOSE THERMAL0.1310
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 113 -
Rwork0.272 2150 -
obs--96.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.02112.70761.240829.58461.26688.12180.43010.3745-0.0562.1306-0.0446-1.70450.46812.6193-0.38550.27520.1523-0.30391.0294-0.2040.416335.233616.065628.6796
21.3793-0.20712.41792.65870.46994.5096-0.18110.1647-0.00830.19590.4411-0.5751-0.23340.4189-0.260.2252-0.0302-0.18310.3795-0.03490.578725.714424.366529.108
36.8701-3.30185.84927.0827-2.71275.00470.1213-0.0266-0.28750.14980.0290.02910.0690.001-0.15030.26720.1787-0.09210.44150.06990.279628.1050.060335.6667
44.83124.4708-1.501918.2633-7.19236.3398-0.24430.3296-0.03370.39230.3284-1.35230.30840.8337-0.08410.16150.1429-0.16090.6945-0.08750.404231.953913.451219.6091
50.84251.3983-1.96466.4135-5.4397.69780.06080.06730.2550.76220.144-0.4641-0.63130.5006-0.20480.263-0.0455-0.12970.42120.00250.418823.759719.274921.1047
61.16730.0410.57980.7760.15013.29220.0301-0.0936-0.09660.17210.01770.1240.4721-0.0401-0.04780.3801-0.00830.0030.29270.04340.24889.72411.111419.1672
71.5848-0.4443-0.01132.4736-0.17620.7058-0.099-0.05020.04870.14380.02670.1431-0.04-0.07650.07230.28680.0404-0.01440.30010.01690.25942.224423.657516.7899
82.98940.63460.896712.9056-0.29030.2942-0.1610.4127-1.04270.46730.4054-1.7423-0.06780.1867-0.24440.0287-0.0077-0.00230.8491-0.09550.554343.24956.46150.3587
91.3165-0.61951.21786.88491.52041.79530.11430.64770.1415-0.76320.1181-0.9972-0.07330.7943-0.23250.1448-0.11660.16220.8078-0.04880.691544.210613.6551-9.5044
101.39761.958-1.170410.9598-5.284.6885-0.0449-0.35020.05910.21570.171-0.6692-0.08870.5913-0.12610.1237-0.0768-0.10650.4564-0.06410.456736.545510.01964.076
110.7088-0.34040.00491.7562-0.97852.52860.0479-0.03810.07-0.12530.1206-0.4481-0.11450.4604-0.16850.2262-0.1090.01460.4229-0.01440.438332.749312.9319-8.2098
121.12020.0143-0.60681.9849-0.1151.57790.05310.03170.1325-0.16420.0607-0.0621-0.32980.0303-0.11380.3078-0.0460.00990.31450.00920.268216.69218.5387-6.7589
131.61941.0357-0.22392.76870.41251.3441-0.04850.1753-0.1317-0.26690.1357-0.22130.02540.1219-0.08720.2804-0.03010.01040.3163-0.02770.290316.4815-3.2456-12.2585
142.2699-0.70521.57754.0778-1.39582.081-0.19470.11720.1205-0.19530.13310.2134-0.0019-0.2110.06160.26-0.062-0.05990.38570.00680.28693.64030.253-12.5775
153.6699-2.17610.83776.5608-5.01324.101-0.3482-0.01050.14660.9210.192-0.1649-0.597-0.24020.15620.4513-0.00230.02640.504-0.16340.27451.430926.975628.145
164.2286-2.673-6.38596.8082-1.063514.83230.1015-0.44920.0895-0.83960.2259-0.00240.43390.9632-0.32750.4284-0.2330.15630.7302-0.18550.316420.5654-4.574-19.8928
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A45 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2A62 - 82
3X-RAY DIFFRACTION3A83 - 109
4X-RAY DIFFRACTION4A110 - 128
5X-RAY DIFFRACTION5A129 - 161
6X-RAY DIFFRACTION6A162 - 250
7X-RAY DIFFRACTION7A251 - 345
8X-RAY DIFFRACTION8B40 - 71
9X-RAY DIFFRACTION9B72 - 97
10X-RAY DIFFRACTION10B98 - 138
11X-RAY DIFFRACTION11B139 - 172
12X-RAY DIFFRACTION12B173 - 264
13X-RAY DIFFRACTION13B265 - 323
14X-RAY DIFFRACTION14B324 - 349
15X-RAY DIFFRACTION15C1066 - 1075
16X-RAY DIFFRACTION16D1066 - 1075

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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