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- PDB-3pcs: Structure of EspG-PAK2 autoinhibitory Ialpha3 helix complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pcs
タイトルStructure of EspG-PAK2 autoinhibitory Ialpha3 helix complex
要素
  • EspG
  • Serine/threonine-protein kinase PAK 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT/TRANSFERASE / BACTERIAL EFFECTOR / KINASE / AUTOINHIBITORY IALPHA3 HELIX / PROTEIN TRANSPORT-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of PAK-2p34 activity by PS-GAP/RHG10 / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / signal transduction => GO:0007165 / small GTPase binding => GO:0031267 / protein localization to cell-cell junction / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / dendritic spine development / bicellular tight junction assembly / adherens junction assembly ...Regulation of PAK-2p34 activity by PS-GAP/RHG10 / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / signal transduction => GO:0007165 / small GTPase binding => GO:0031267 / protein localization to cell-cell junction / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / dendritic spine development / bicellular tight junction assembly / adherens junction assembly / interleukin-12-mediated signaling pathway / Nef and signal transduction / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / stress-activated protein kinase signaling cascade / Activation of RAC1 / regulation of growth / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / negative regulation of stress fiber assembly / regulation of axonogenesis / activation of protein kinase activity / protein tyrosine kinase activator activity / regulation of cytoskeleton organization / RHO GTPases activate PAKs / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to organic cyclic compound / Generation of second messenger molecules / Smooth Muscle Contraction / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / T cell costimulation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / CD209 (DC-SIGN) signaling / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / VEGFR2 mediated vascular permeability / FCERI mediated MAPK activation / negative regulation of protein kinase activity / MAPK6/MAPK4 signaling / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / phosphorylation / cysteine-type endopeptidase activity / protein phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
p21-activated kinase 2, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase PAK2 / EspG protein, N-terminal domain / Cysteine protease, VirA/EspG / Cysteine protease, VirA/EspG, N-terminal / EspG protein / p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. ...p21-activated kinase 2, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase PAK2 / EspG protein, N-terminal domain / Cysteine protease, VirA/EspG / Cysteine protease, VirA/EspG, N-terminal / EspG protein / p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PAK 2 / T3SS secreted effector EspG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Alto, N.M. / Selyunin, A.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: The assembly of a GTPase-kinase signalling complex by a bacterial catalytic scaffold.
著者: Selyunin, A.S. / Sutton, S.E. / Weigele, B.A. / Reddick, L.E. / Orchard, R.C. / Bresson, S.M. / Tomchick, D.R. / Alto, N.M.
履歴
登録2010年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EspG
B: EspG
C: EspG
D: EspG
E: Serine/threonine-protein kinase PAK 2
F: Serine/threonine-protein kinase PAK 2
G: Serine/threonine-protein kinase PAK 2
H: Serine/threonine-protein kinase PAK 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,8148
ポリマ－165,8148
非ポリマー00
水00
1
A: EspG
E: Serine/threonine-protein kinase PAK 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4542
ポリマ－41,4542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17100 Å2
手法PISA
2
B: EspG
F: Serine/threonine-protein kinase PAK 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4542
ポリマ－41,4542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17110 Å2
手法PISA
3
C: EspG
G: Serine/threonine-protein kinase PAK 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4542
ポリマ－41,4542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
4
D: EspG
H: Serine/threonine-protein kinase PAK 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4542
ポリマ－41,4542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.717, 104.603, 191.994
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
EspG / EspG protein


分子量: 39611.438 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: ECs4590, espG, Z5142 / プラスミド: pPRO-EX-HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7DB50
#2: タンパク質・ペプチド
Serine/threonine-protein kinase PAK 2 / Gamma-PAK / PAK65 / S6/H4 kinase / p21-activated kinase 2 / PAK-2 / p58 / PAK-2p27 / p27 / PAK-2p34 ...Gamma-PAK / PAK65 / S6/H4 kinase / p21-activated kinase 2 / PAK-2 / p58 / PAK-2p27 / p27 / PAK-2p34 / p34 / C-t-PAK2


分子量: 1842.097 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 121-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK2 / プラスミド: pGEX-4TI1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13177, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 22% PEG 4000, 0.25 M NaCl, 0.1 M Tris pH 8.0, 15% ethylene glycol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月16日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 44259 / Num. obs: 44259 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.8-2.854.70.681199.5
2.85-2.94.80.5951100
2.9-2.964.90.5241100
2.96-3.024.90.4321100
3.02-3.084.90.3381100
3.08-3.154.90.2521100
3.15-3.234.90.2271100
3.23-3.324.90.1821100
3.32-3.424.90.1511100
3.42-3.534.90.117199.9
3.53-3.654.90.0921100
3.65-3.84.80.0821100
3.8-3.974.80.0781100
3.97-4.184.80.063199.9
4.18-4.444.80.0521100
4.44-4.794.80.051100
4.79-5.274.70.051199.8
5.27-6.034.60.053199.9
6.03-7.594.40.045199.8
7.59-504.40.032198.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
直接法位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3PCR

3pcr


解像度: 2.86→40.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 2032 4.95 %
Rwork0.191 --
obs0.195 41057 99.9 %
all-41057 -
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.44 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0681 Å2-0 Å20 Å2
2---12.5068 Å2-0 Å2
3---6.4387 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→40.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11254 0 0 0 11254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21615534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5034283
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791802
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052026
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-2.96210.40382330.31773822X-RAY DIFFRACTION100
2.9621-3.08060.36272110.28313851X-RAY DIFFRACTION100
3.0806-3.22070.37781940.24133848X-RAY DIFFRACTION100
3.2207-3.39020.33751810.24353885X-RAY DIFFRACTION100
3.3902-3.60230.31241840.22463881X-RAY DIFFRACTION100
3.6023-3.87990.28161950.19853884X-RAY DIFFRACTION100
3.8799-4.26930.24912140.17113874X-RAY DIFFRACTION100
4.2693-4.88470.21471920.13623931X-RAY DIFFRACTION100
4.8847-6.14510.27341970.17863972X-RAY DIFFRACTION100
6.1451-29.59760.25432310.16534077X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5938-0.5151-0.13631.82440.85670.45630.1620.13420.041-0.00330.1053-0.57890.37390.2272-0.21320.2640.0702-0.07160.16780.01440.3318-30.2629-23.99851.5692
21.7048-2.11190.2719.71141.37530.47650.43460.1841-0.1213-1.7821-0.4157-0.29-0.1782-0.2304-0.010.4630.07190.01440.2548-0.08950.2687-39.7034-27.9782-3.9012
32.27762.1184-0.29592.34440.63062.5460.0088-0.04710.72630.29790.02880.49740.11720.3377-0.17140.14920.09580.00150.2003-0.02280.2884-42.3417-19.953610.6947
41.72430.995-0.30051.1831-0.4821.5812-0.1235-0.26170.4091-0.0145-0.03790.1259-0.3365-0.07820.05480.11090.0372-0.03110.0825-0.00410.2403-34.3369-0.5896-0.0387
58.4012-6.01882.07445.0885-1.45840.5232-0.87450.14112.53391.6287-0.1132-0.5371-0.27080.2460.57021.07180.04060.0560.28680.25440.7587-34.577912.8635-13.5612
61.303-0.55220.6012.6122-0.03271.08080.00230.4950.3598-0.7036-0.41970.1385-0.0801-0.29750.02850.2255-0.01060.02590.20460.110.0092-34.7328-2.595-12.9733
70.99930.42390.49982.3780.65922.37460.17710.081-0.01280.0213-0.1906-0.0120.3107-0.0920.10020.11250.01120.04090.09290.05360.108-37.7131-2.26886.5819
81.31340.030.30824.088-0.58460.47620.18070.0449-0.5102-1.03160.0586-0.0680.0056-0.0639-0.17740.4763-0.08270.05450.2570.0480.2978-73.4257-3.84712.2475
9-0.01530.2844-0.10053.2615-0.23792.24840.04630.03020.112-0.0891-0.60970.30590.5929-0.18110.38050.5037-0.0804-0.02080.191-0.04120.3028-81.238-9.66657.0136
103.41030.3098-1.58033.76853.00235.51950.49150.24460.06390.07360.4678-0.51080.2671-0.0243-0.42460.2891-0.0761-0.10210.31380.03340.2852-73.77341.364617.7558
111.9697-0.8648-0.82650.63180.21781.03860.22870.04360.6273-0.80020.1028-0.0692-0.7913-0.085-0.22660.5894-0.11580.01630.12870.00890.4808-77.126618.27437.3335
121.7204-0.35060.33640.58491.0862.9943-0.59790.08890.3347-0.9574-0.1844-1.06121.4876-0.31670.46310.8949-0.0564-0.0290.07580.05541.1353-89.286532.58450.6825
130.2098-0.30290.14733.05020.55090.97050.21390.09210.2612-1.00460.15910.2709-0.84820.0407-0.20650.6514-0.0144-0.10460.30240.10250.4573-87.727317.5246-1.7584
141.4025-0.24230.16953.60560.6230.75650.24030.02350.0431-0.49240.0727-0.1468-0.13830.0613-0.19610.3346-0.0982-0.02970.18950.01170.2721-75.600716.252713.9137
152.07221.7376-0.34162.3608-0.58591.19730.0988-0.6857-0.0895-0.0914-0.20620.00550.10410.30120.09870.0786-0.0168-0.0970.3122-0.0510.25-99.71190.84247.6536
168.39485.5742-8.21416.5893-7.38139.81830.3236-1.0378-1.0565-0.7642-0.5243-0.2580.44151.67720.32190.33490.00820.01860.31830.09960.4375-97.9172-9.086141.6496
171.8341-0.3558-2.19391.75270.09012.81020.0767-0.76361.03760.23650.00810.304-0.67160.1960.02710.4090.0247-0.07940.23710.05190.3101-95.80864.337133.8331
181.7306-0.8699-0.05281.189-0.25950.5638-0.159-0.16130.45630.14050.1456-0.2619-0.46160.01560.03180.2845-0.1942-0.15210.4257-0.05860.4367-78.969410.929446.8786
192.3017-1.3213-0.13171.30350.02440.89910.0035-0.913-0.4162-0.13750.68030.1652-0.0512-0.5676-0.63990.5503-0.1944-0.54981.0880.05250.8161-60.72726.488557.1253
203.01330.6160.41411.4998-1.04992.5002-0.0812-0.7146-0.32620.3371-0.1587-0.69090.1510.36760.19850.3477-0.043-0.29450.57980.09020.4004-74.74680.062855.0546
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317.8851.2157-6.10930.3633-0.99074.8528-0.57490.12411.44230.70891.09641.0246-1.12080.36930.10021.0630.08520.08330.29810.2710.7472-21.68365.97791.7618
326.33140.4203-1.94066.68682.19778.40570.478-0.20330.4487-0.17431.1108-0.05510.1639-0.4718-0.94320.58490.1591-0.02210.62180.01160.9452-74.786127.933520.0423
331.92822.28151.38223.3262.48362.76920.88020.4484-0.5818-1.32980.8088-2.0359-1.5106-0.921-1.28931.0980.00870.28460.58390.17940.8974-70.719326.18667.3684
344.12891.0462-2.49430.5709-1.19582.99340.1856-0.07830.475-1.79020.158-0.58180.5152-0.1747-0.22471.3098-0.2769-0.17340.75880.16891.8431-71.418322.182540.2354
352.0913-1.71113.45474.4-2.33615.7646-0.29240.09330.08090.6631-0.8601-1.248-0.4422-0.07880.92740.7218-0.2866-0.28811.04590.29351.5967-76.591120.706650.9512
361.55452.23341.97333.33961.83849.1009-0.08932.4535-0.36460.63070.5785-0.55871.5097-1.1582-0.05010.673-0.2073-0.34141.00020.20270.8028-53.7848-43.883346.2171
370.2406-0.68511.05232.8891-3.71338.24740.1558-0.30360.4522-0.43210.24980.49920.05790.1095-0.15520.7115-0.4858-0.26851.26050.41910.5814-55.6048-35.862846.0971
383.29782.2603-0.39425.9624-4.76325.2131.46320.51040.67171.6014-0.3291.23090.2311-1.0793-1.46990.7201-0.1739-0.06420.5710.31481.235-60.478-26.44139.476
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 42:103)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 104:129)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 130:156)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 157:234)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 235:245)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 246:301)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 302:397)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 44:105)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 106:136)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 137:156)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 157:234)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 235:245)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B AND RESID 246:301)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 302:397)
15X-RAY DIFFRACTION15(CHAIN C AND RESID 42:105)
16X-RAY DIFFRACTION16(CHAIN C AND RESID 106:131)
17X-RAY DIFFRACTION17(CHAIN C AND RESID 132:149)
18X-RAY DIFFRACTION18(CHAIN C AND RESID 150:236)
19X-RAY DIFFRACTION19(CHAIN C AND RESID 237:246)
20X-RAY DIFFRACTION20(CHAIN C AND RESID 247:301)
21X-RAY DIFFRACTION21(CHAIN C AND RESID 302:395)
22X-RAY DIFFRACTION22(CHAIN D AND RESID 42:105)
23X-RAY DIFFRACTION23(CHAIN D AND RESID 106:131)
24X-RAY DIFFRACTION24(CHAIN D AND RESID 132:151)
25X-RAY DIFFRACTION25(CHAIN D AND RESID 152:186)
26X-RAY DIFFRACTION26(CHAIN D AND RESID 187:245)
27X-RAY DIFFRACTION27(CHAIN D AND RESID 246:296)
28X-RAY DIFFRACTION28(CHAIN D AND RESID 297:395)
29X-RAY DIFFRACTION29(CHAIN E AND RESID 122:124)
30X-RAY DIFFRACTION30(CHAIN E AND RESID 125:129)
31X-RAY DIFFRACTION31(CHAIN E AND RESID 130:134)
32X-RAY DIFFRACTION32(CHAIN F AND RESID 122:126)
33X-RAY DIFFRACTION33(CHAIN F AND RESID 127:132)
34X-RAY DIFFRACTION34(CHAIN G AND RESID 123:126)
35X-RAY DIFFRACTION35(CHAIN G AND RESID 127:131)
36X-RAY DIFFRACTION36(CHAIN H AND RESID 122:125)
37X-RAY DIFFRACTION37(CHAIN H AND RESID 126:129)
38X-RAY DIFFRACTION38(CHAIN H AND RESID 130:133)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る