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万見
- PDB-3pqv: Cyclase homolog -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pqv
タイトルCyclase homolog
要素Rcl1 protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Rtc-like / cyclase-like / modular / alpha-beta / anion pocket / Ribosome Biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA endonuclease activity / nucleolus
類似検索 - 分子機能
RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like, conserved site / RNA 3'-terminal phosphate cyclase signature. / RNA 3'-terminal phosphate cyclase type 2 / Alpha-beta prism / UDP-n-acetylglucosamine1-carboxyvinyl-transferase; Chain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain ...RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like, conserved site / RNA 3'-terminal phosphate cyclase signature. / RNA 3'-terminal phosphate cyclase type 2 / Alpha-beta prism / UDP-n-acetylglucosamine1-carboxyvinyl-transferase; Chain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain superfamily / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain superfamily / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase (RTC), insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / D(-)-TARTARIC ACID / KLLA0C05984p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.609 Å
データ登録者Tanaka, N. / Smith, P. / Shuman, S.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of Rcl1, an essential component of the eukaryal pre-rRNA processosome implicated in 18s rRNA biogenesis.
著者: Tanaka, N. / Smith, P. / Shuman, S.
履歴
登録2010年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rcl1 protein
B: Rcl1 protein
C: Rcl1 protein
D: Rcl1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,44812
ポリマ－160,3934
非ポリマー1,0558
水6,702372
1
A: Rcl1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3543
ポリマ－40,0981
非ポリマー2562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Rcl1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3543
ポリマ－40,0981
非ポリマー2562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Rcl1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2482
ポリマ－40,0981
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Rcl1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4914
ポリマ－40,0981
非ポリマー3923
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.317, 138.821, 228.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Rcl1 protein


分子量: 40098.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0C05984g / プラスミド: pET28b-smt3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6CUC5
#2: 化合物
ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Na Tartrate, 12.5% (w/v) PEG 3350. Cryoprotection via addition of 20% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 58656 / Num. obs: 57424 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 23.83
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique all% possible all
2.6-2.647.50.7272.24273095.1
7.05-5012.60.03182.06320299.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.609→49.242 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 2886 5.03 %Random (CCP4 unique)
Rwork0.2043 ---
all0.21 58656 --
obs0.207 57348 97.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.529 Å2 / ksol: 0.305 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.8924 Å2-0 Å20 Å2
2---13.5253 Å2-0 Å2
3---1.6329 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.609→49.242 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10887 0 70 372 11329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311172
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70415088
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2434219
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031906
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.609-2.70250.35012850.29345156X-RAY DIFFRACTION94
2.7025-2.81070.35372650.27575225X-RAY DIFFRACTION95
2.8107-2.93860.32852860.28155252X-RAY DIFFRACTION96
2.9386-3.09350.32512860.26025353X-RAY DIFFRACTION97
3.0935-3.28730.30222860.23465400X-RAY DIFFRACTION98
3.2873-3.5410.28222850.21715454X-RAY DIFFRACTION99
3.541-3.89730.23832860.19045532X-RAY DIFFRACTION100
3.8973-4.46090.22223040.16565573X-RAY DIFFRACTION100
4.4609-5.6190.21372960.16235634X-RAY DIFFRACTION100
5.619-49.25040.23733070.19485883X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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