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- PDB-3p8f: Crystal Structure of MT-SP1 in complex with SFTI-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p8f
タイトルCrystal Structure of MT-SP1 in complex with SFTI-1
要素
  • ST14 protein
  • Trypsin inhibitor 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protein-inhibitor complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / negative regulation of endopeptidase activity / Formation of the cornified envelope / endopeptidase inhibitor activity / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / negative regulation of endopeptidase activity / Formation of the cornified envelope / endopeptidase inhibitor activity / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trypsin inhibitor 1 / GLUTATHIONE / Trypsin inhibitor 1 / ST14 protein / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Helianthus annuus (ヒグルマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Yuan, C. / Huang, M. / Chen, L.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / : 2011
タイトル: Structure of catalytic domain of Matriptase in complex with Sunflower trypsin inhibitor-1.
著者: Yuan, C. / Chen, L. / Meehan, E.J. / Daly, N. / Craik, D.J. / Huang, M. / Ngo, J.C.
履歴
登録2010年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Non-polymer description
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ST14 protein
I: Trypsin inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3213
ポリマ-28,0142
非ポリマー3071
1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.862, 75.862, 94.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ST14 protein / Membrane-type serine protease 1


分子量: 26477.783 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP RESIDUES 182-422) / 変異: N164Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST14 / プラスミド: pPICZalpha / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: Q8WVC1, UniProt: Q9Y5Y6*PLUS, matriptase
#2: タンパク質・ペプチド Trypsin inhibitor 1 / SFTI-1


タイプ: Polypeptide / クラス: Trypsin inhibitor / 分子量: 1535.829 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 40-53 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Helianthus annuus (ヒグルマ) / 参照: UniProt: Q4GWU5, Trypsin inhibitor 1
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 % / Mosaicity: 0.34 °
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris.HCl pH 8.0, 22% PEG 8K, 20mM CaCl2, vapor diffusion, hanging drop, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.04 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年7月10日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→59.03 Å / Num. obs: 19001 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.065 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2-2.0711.10.52618620.3931100
2.07-2.1513.30.3718810.4121100
2.15-2.2513.40.28218810.5281100
2.25-2.3713.50.20418930.617199.9
2.37-2.5213.80.16218920.7951100
2.52-2.7113.40.1218850.966199.9
2.71-2.99130.09519121.242199.8
2.99-3.4211.70.07719131.929199.2
3.42-4.319.60.05919162.403197.3
4.31-508.20.04519662.2193.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHENIX1.7.1_743精密化
精密化解像度: 2→25.794 Å / SU B: 10.538 / SU ML: 0.68 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.15 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2449 964 5.09 %RANDOM
Rwork0.1918 ---
obs0.1942 17987 98.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.039 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0254 Å2-0 Å20 Å2
2---1.0254 Å2-0 Å2
3---2.0508 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25.794 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1969 0 20 101 2090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032047
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6432777
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.188733
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003366
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9999-2.10530.35351340.3027253199
2.1053-2.23720.32351540.24462527100
2.2372-2.40980.30741380.22852537100
2.4098-2.65210.26571630.22292545100
2.6521-3.03530.2681380.20822597100
3.0353-3.82220.25041370.1841258299
3.8222-25.7960.17981000.1637266595
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.6529 Å / Origin y: -20.4148 Å / Origin z: -21.1565 Å
111213212223313233
T0.2387 Å20.0355 Å20.0781 Å2-0.3681 Å20.0911 Å2--0.3292 Å2
L2.6626 °20.413 °20.2045 °2-3.9208 °2-1.2449 °2--4.5134 °2
S0.2017 Å °0.0022 Å °0.1711 Å °-0.2827 Å °0.0408 Å °0.1056 Å °0.0718 Å °-0.308 Å °-0.1825 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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