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- PDB-3p7o: Rat Insulin Degrading Enzyme (Insulysin) E111F mutant with two bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p7o
タイトルRat Insulin Degrading Enzyme (Insulysin) E111F mutant with two bound peptides
要素
  • Insulin-degrading enzyme
  • active site bound peptide
  • distal site bound peptide
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


Peroxisomal protein import / Insulin receptor recycling / insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / Ub-specific processing proteases / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process ...Peroxisomal protein import / Insulin receptor recycling / insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / Ub-specific processing proteases / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / insulin binding / regulation of aerobic respiration / insulin receptor recycling / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peptide hormone binding / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / negative regulation of proteolysis / peptide binding / proteolysis involved in protein catabolic process / endosome lumen / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / peroxisome / peptidase activity / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / endopeptidase activity / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1423 Å
データ登録者Rodgers, D.W. / Noinaj, N.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Identification of the allosteric regulatory site of insulysin.
著者: Noinaj, N. / Bhasin, S.K. / Song, E.S. / Scoggin, K.E. / Juliano, M.A. / Juliano, L. / Hersh, L.B. / Rodgers, D.W.
履歴
登録2010年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.22024年2月21日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: active site bound peptide
C: distal site bound peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,1953
ポリマ－119,1953
非ポリマー00
水3,333185
1
A: Insulin-degrading enzyme
B: active site bound peptide
C: distal site bound peptide

A: Insulin-degrading enzyme
B: active site bound peptide
C: distal site bound peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,3916
ポリマ－238,3916
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area38390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.52, 70.91, 114.36
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1176-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 117882.883 Da / 分子数: 1 / 変異: E111F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ide / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35559, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド active site bound peptide


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド distal site bound peptide


分子量: 613.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PEPTIDES B AND C ARE PART OF A CLEAVED EXPRESSION TAG CONSISTING OF THE SEQUENCE (ACE)-SYYHHHHHHDYDIPTTENLYFQ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium citrate pH 6.5, 100 mM ammonium acetate, 20% PEG 4000, 8 mg/ml protein, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月21日
放射モノクロメーター: Si(111) sagitally focused / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. all: 50790 / Num. obs: 47233 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -0.81 / Observed criterion σ(I): -0.25 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 14.96
反射 シェル解像度: 2.14→2.24 Å / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.98 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1423→28.84 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 32.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2846 4748 10.05 %random
Rwork0.2077 ---
all0.2213 50931 --
obs0.2154 47228 92.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.178 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4169 Å20 Å20.7604 Å2
2--0.7948 Å2-0 Å2
3----1.2117 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1423→28.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7909 0 0 185 8094
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098105
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15810964
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3873052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781179
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051422
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1423-2.21880.40923730.32963601X-RAY DIFFRACTION79
2.2188-2.30760.39084400.29763985X-RAY DIFFRACTION88
2.3076-2.41260.34044520.27544147X-RAY DIFFRACTION90
2.4126-2.53970.35794680.26354094X-RAY DIFFRACTION91
2.5397-2.69870.32924970.24184239X-RAY DIFFRACTION93
2.6987-2.90690.31224990.22924269X-RAY DIFFRACTION94
2.9069-3.19910.28334820.22094440X-RAY DIFFRACTION97
3.1991-3.66120.28065030.19234492X-RAY DIFFRACTION98
3.6612-4.60970.24235110.1584540X-RAY DIFFRACTION99
4.6097-28.84250.23415230.17444673X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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