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万見
- PDB-3p08: Crystal structure of the human BTK kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p08
タイトルCrystal structure of the human BTK kinase domain
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードTRANSFERASE / b-cell / alpha/beta / kinase / phosphorylation / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / eosinophil homeostasis / proteoglycan catabolic process / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / eosinophil homeostasis / proteoglycan catabolic process / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / MyD88 deficiency (TLR2/4) / cellular response to interleukin-7 / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of immunoglobulin production / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / B cell activation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / phospholipase binding / cell maturation / positive regulation of B cell proliferation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of phagocytosis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to reactive oxygen species / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / calcium-mediated signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of interleukin-6 production / G beta:gamma signalling through BTK / positive regulation of tumor necrosis factor production / DAP12 signaling / G alpha (12/13) signalling events / ER-Phagosome pathway / T cell receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / response to lipopolysaccharide / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / membrane raft / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yu, C.L. / Hymowitz, S.G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A novel, specific BTK inhibitor antagonizes BCR and FcgR signaling and suppresses inflammatory arthritis
著者: Di Paolo, J. / Huang, T. / Balazs, M. / Barbosa, J. / Barck, K.H. / Bravo, B. / Carano, R.A.D. / Darrow, J. / Davies, D.R. / DeForge, L.E. / Diehl, L. / Ferrando, R. / Gallion, S.L. / ...著者: Di Paolo, J. / Huang, T. / Balazs, M. / Barbosa, J. / Barck, K.H. / Bravo, B. / Carano, R.A.D. / Darrow, J. / Davies, D.R. / DeForge, L.E. / Diehl, L. / Ferrando, R. / Gallion, S.L. / Gianetti, A.M. / Gribling, P. / Hurez, V. / Hymowitz, S.G. / Jones, R. / Kropf, J.E. / Lee, W.P. / Maciejewski, P.M. / Mitchell, S.A. / Rong, H. / Staker, B.L. / Whitney, J.A. / Yeh, S. / Young, W. / Yu, C. / Zhang, J. / Reif, K. / Currie, K.S.
履歴
登録2010年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4162
ポリマ－62,4162
非ポリマー00
水2,522140
1
A: Tyrosine-protein kinase BTK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2081
ポリマ－31,2081
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase BTK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2081
ポリマ－31,2081
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.602, 103.493, 117.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TRPTRPPHEPHE1AA395 - 5403 - 148
21TRPTRPPHEPHE1BB395 - 5403 - 148
12PROPROTYRTYR4AA560 - 598168 - 206
22PROPROTYRTYR4BB560 - 598168 - 206
13GLUGLUARGARG6AA599 - 615207 - 223
23GLUGLUARGARG6BB599 - 615207 - 223
14LEULEUGLUGLU4AA616 - 658224 - 266
24LEULEUGLUGLU4BB616 - 658224 - 266

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase BTK / Bruton tyrosine kinase / Agammaglobulinaemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK


分子量: 31207.855 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 393-659 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: polyhedrin promoter / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGMX1, ATK, BPK, BTK / プラスミド: pBacGus
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06187, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: equal volumes of well solution (0.2 M Na Malonate pH 7.0, 20% PEG 3350, 3% 6-aminocaproic acid) and protein solution (8 mg/mL in 100 mM NaCl, 10 mM Tris-HCL, pH8.5, 1mM TCEP) , VAPOR ...詳細: equal volumes of well solution (0.2 M Na Malonate pH 7.0, 20% PEG 3350, 3% 6-aminocaproic acid) and protein solution (8 mg/mL in 100 mM NaCl, 10 mM Tris-HCL, pH8.5, 1mM TCEP) , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日
放射モノクロメーター: double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.53 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1K2P

1k2p


解像度: 2.3→47.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 16.402 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27791 2542 9.8 %RANDOM
Rwork0.22221 ---
all0.22776 26031 --
obs0.22776 23279 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.508 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3---1.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→47.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4195 0 0 140 4335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.9585782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.825506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.99324.058207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.53515803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5641525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.22910
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4292.52631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.58854094
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5242.51948
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.62251688
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1195tight positional0.040.05
689medium positional0.330.5
137loose positional1.445
1195tight thermal0.090.5
689medium thermal0.822
137loose thermal3.2810
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.347 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 150 -
Rwork0.247 1319 -
obs--98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7492-1.4788-0.65512.3670.99783.49930.0548-0.16050.1912-0.1038-0.07510.3122-0.297-0.20950.0203-0.23170.005-0.0387-0.10910.0377-0.09677.367425.978415.0869
25.6273.307-0.29086.44220.50222.45330.3175-0.23870.09040.2778-0.0962-0.34260.20850.2495-0.2213-0.29020.0408-0.0227-0.12070.0046-0.175724.614714.755415.6416
36.7151-6.249-3.679914.7943-2.877413.1606-0.4432-0.6791-0.21591.92820.4979-1.2996-0.05220.9618-0.05470.03140.0688-0.2779-0.0072-0.0456-0.021231.15346.541421.8611
42.3994-0.0322-0.5957.86360.42094.54510.23850.3803-0.1923-0.84580.0186-0.23080.35020.1532-0.2571-0.13710.07410.0279-0.14810.0095-0.184423.13798.76683.2709
51.67781.68630.50343.1421.91373.13040.2005-0.1285-0.07870.7894-0.27880.31470.4875-0.25760.07820.1173-0.16970.0212-0.0750.0651-0.07777.818722.050642.6132
63.36960.30580.07178.54390.81373.58060.29740.0385-0.05630.3897-0.1863-0.5740.40090.2436-0.1112-0.086-0.0588-0.0782-0.11570.0316-0.203721.640737.696542.7847
76.4714-1.54553.877610.25012.257412.14130.3590.67660.1951-0.64480.1454-0.8516-0.36890.1678-0.5044-0.10010.01040.1205-0.09330.009-0.128825.552745.999134.979
83.38571.17191.15786.0315-0.39423.8180.575-0.57840.04921.3305-0.42040.03390.1091-0.0499-0.15460.1795-0.2044-0.0592-0.04850.0162-0.198518.63142.746254.287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A394 - 544
2X-RAY DIFFRACTION2A558 - 598
3X-RAY DIFFRACTION3A599 - 615
4X-RAY DIFFRACTION4A616 - 658
5X-RAY DIFFRACTION5B395 - 540
6X-RAY DIFFRACTION6B560 - 598
7X-RAY DIFFRACTION7B599 - 615
8X-RAY DIFFRACTION8B616 - 658

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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