[日本語] English
万見
- PDB-3oxq: Crystal Structure of Ca2+/CaM-CaV1.2 pre-IQ/IQ domain complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oxq
タイトルCrystal Structure of Ca2+/CaM-CaV1.2 pre-IQ/IQ domain complex
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / EF hand IQ domain / calcium sensing / calcium binding / Ion channel / METAL BINDING PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Phase 2 - plateau phase / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / : ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Phase 2 - plateau phase / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / : / positive regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / NCAM1 interactions / camera-type eye development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / voltage-gated calcium channel complex / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / alpha-actinin binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated calcium channel activity / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2180 / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2180 / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Van Petegem, F. / Arant, R. / Findeisen, F. / Cooley, E.S. / Isacoff, E.Y. / Minor, D.L.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Multiple C-terminal tail Ca(2+)/CaMs regulate Ca(V)1.2 function but do not mediate channel dimerization.
著者: Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Van Petegem, F. / Arant, R.J. / Findeisen, F. / Cooley, E.S. / Isacoff, E.Y. / Minor, D.L.
履歴
登録2010年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Calmodulin
C: Calmodulin
D: Calmodulin
E: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
F: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,23520
ポリマ－85,6746
非ポリマー56114
水1,74797
1
A: Calmodulin
D: Calmodulin
E: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,11710
ポリマ－42,8373
非ポリマー2817
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area20290 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin
C: Calmodulin
F: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,11710
ポリマ－42,8373
非ポリマー2817
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area20070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.716, 132.050, 158.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22C
13B
23D
14E
24F
15E
25F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUMETMET2AA4 - 765 - 77
21LEULEUMETMET2CC4 - 765 - 77
12GLUGLUMETMET2AA84 - 14585 - 146
22GLUGLUMETMET2CC84 - 14585 - 146
13LEULEUMETMET2BB4 - 765 - 77
23LEULEUMETMET2DD4 - 765 - 77
14GLYGLYARGARG3EE1560 - 15951 - 36
24GLYGLYARGARG3FF1560 - 15951 - 36
15THRTHRLYSLYS2EE1614 - 163355 - 74
25THRTHRLYSLYS2FF1614 - 163355 - 74

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, Calmodulin (CaM), CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII
プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Rosetta / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide ...Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle


分子量: 9131.688 Da / 分子数: 2 / Fragment: preIQ/IQ domain (unp residues 1609-1685) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CACH2, CACN2, CACNA1C, CACNL1A1, calcium channel CaV1.2, CCHL1A1
プラスミド: HMT-pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Rosetta / 参照: UniProt: Q13936
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M Li2SO4, 24.5% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris pH5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月18日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→30 Å / Num. all: 28142 / Num. obs: 27890 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 51.7 Å2 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1379 / Rsym value: 0.477 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2BE6

2be6


解像度: 2.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 24.109 / SU ML: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28815 1400 5 %RANDOM
Rwork0.24071 ---
obs0.24315 26433 98.66 %-
all-28238 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20 Å2
2--2.81 Å20 Å2
3----1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4923 0 14 97 5034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224971
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.461.9556704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7035656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.96125.776232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.57615800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.81524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.08933302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.33145170
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.47431669
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.91841534
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A292TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A258MEDIUM POSITIONAL0.050.5
1A292TIGHT THERMAL0.190.5
1A258MEDIUM THERMAL0.232
2A248TIGHT POSITIONAL0.030.05
2A220MEDIUM POSITIONAL0.050.5
2A248TIGHT THERMAL0.140.5
2A220MEDIUM THERMAL0.142
3B292TIGHT POSITIONAL0.030.05
3B247MEDIUM POSITIONAL0.10.5
3B292TIGHT THERMAL0.140.5
3B247MEDIUM THERMAL0.172
4E144TIGHT POSITIONAL0.040.05
4E128LOOSE POSITIONAL0.045
4E144TIGHT THERMAL0.170.5
4E128LOOSE THERMAL0.1310
5E80TIGHT POSITIONAL0.030.05
5E87MEDIUM POSITIONAL0.110.5
5E80TIGHT THERMAL0.220.5
5E87MEDIUM THERMAL0.422
LS精密化 シェル解像度: 2.547→2.613 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 102 -
Rwork0.308 1759 -
obs--91.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3018-0.51260.68420.96320.13333.1553-0.01090.02040.1856-0.0053-0.01720.0131-0.1509-0.07420.02820.01280.00760.00340.02720.01920.031131.563-25.4426.124
25.97241.7497-0.54154.8817-0.84243.7437-0.03560.0570.3427-0.168-0.05960.21070.0532-0.11640.09530.0083-0.0039-0.01820.01930.02850.106415.392-8.6573.26
31.1205-0.1768-1.62632.71851.45453.2998-0.0278-0.1417-0.03340.0372-0.0069-0.03820.0185-0.01430.03470.0130.0235-0.00720.1258-0.00060.0079-20.548-36.282-52.594
41.30640.53981.2590.94190.34762.6592-0.0454-0.00450.08350.04650.0191-0.0398-0.06650.02940.02640.0269-0.01060.00110.0099-0.01190.0275-28.571-25.466-85.108
55.2986-0.57130.69285.17391.40642.9827-0.0372-0.07040.27250.218-0.0788-0.1327-0.02260.01120.11610.0122-0.0032-0.01270.0078-0.00950.0414-12.116-8.734-82.722
62.19580.9809-1.80073.4047-2.32814.1551-0.11430.05540.0451-0.0510.03850.0206-0.13040.00640.07580.0359-0.0246-0.01860.10530.01520.010123.171-36.311-26.654
79.18062.9726.73331.92712.60425.1826-0.3072-0.09330.2727-0.01180.09070.0532-0.24-0.06190.21660.08720.026-0.04450.1031-0.02740.0273-5.769-22.112-39.095
84.428-2.9296-2.0283.2336-0.83064.5988-0.0907-0.2911-0.00380.030.10110.04470.08740.3-0.01040.013-0.013-0.0210.07770.02780.162922.772-16.06310.167
99.4924-4.70665.32133.1675-3.43614.1650.04580.29790.0667-0.0977-0.00970.0835-0.01310.0384-0.03610.0438-0.0079-0.01950.05350.01790.02126.949-21.642-40.877
108.53351.4313-3.02510.4049-0.53431.0770.1058-0.01310.1460.0144-0.0627-0.0252-0.03730.0138-0.04310.0048-0.00070.00480.040.00130.0334-19.483-15.923-89.493
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 77
2X-RAY DIFFRACTION2A85 - 145
3X-RAY DIFFRACTION3B4 - 76
4X-RAY DIFFRACTION4C4 - 77
5X-RAY DIFFRACTION5C85 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6D4 - 76
7X-RAY DIFFRACTION7E1560 - 1598
8X-RAY DIFFRACTION8E1614 - 1631
9X-RAY DIFFRACTION9F1560 - 1600
10X-RAY DIFFRACTION10F1614 - 1633

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る