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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3oxq | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Ca2+/CaM-CaV1.2 pre-IQ/IQ domain complex | ||||||
要素 |
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キーワード | METAL BINDING PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / EF hand IQ domain / calcium sensing / calcium binding / Ion channel / METAL BINDING PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity / cardiac conduction / : / L-type voltage-gated calcium channel complex / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / camera-type eye development / NCAM1 interactions / calcium ion transport into cytosol / embryonic forelimb morphogenesis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / calcium ion import across plasma membrane / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å | ||||||
データ登録者 | Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Van Petegem, F. / Arant, R. / Findeisen, F. / Cooley, E.S. / Isacoff, E.Y. / Minor, D.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2010 タイトル: Multiple C-terminal tail Ca(2+)/CaMs regulate Ca(V)1.2 function but do not mediate channel dimerization. 著者: Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Van Petegem, F. / Arant, R.J. / Findeisen, F. / Cooley, E.S. / Isacoff, E.Y. / Minor, D.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3oxq.cif.gz | 247.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3oxq.ent.gz | 197.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3oxq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3oxq_validation.pdf.gz | 476.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3oxq_full_validation.pdf.gz | 485.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3oxq_validation.xml.gz | 25.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3oxq_validation.cif.gz | 36.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/3oxq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/3oxq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2be6S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, Calmodulin (CaM), CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Rosetta / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 9131.688 Da / 分子数: 2 / Fragment: preIQ/IQ domain (unp residues 1609-1685) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: CACH2, CACN2, CACNA1C, CACNL1A1, calcium channel CaV1.2, CCHL1A1 プラスミド: HMT-pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Rosetta / 参照: UniProt: Q13936 #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 0.2 M Li2SO4, 24.5% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris pH5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月18日 |
放射 | モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.11587 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.55→30 Å / Num. all: 28142 / Num. obs: 27890 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 51.7 Å2 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 16.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1379 / Rsym value: 0.477 / % possible all: 97.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2BE6 解像度: 2.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 24.109 / SU ML: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 61.488 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.55→30 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.547→2.613 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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