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- PDB-3otj: A Crystal Structure of Trypsin Complexed with BPTI (Bovine Pancre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3otj
タイトルA Crystal Structure of Trypsin Complexed with BPTI (Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor) by X-ray/Neutron Joint Refinement
要素
  • Cationic trypsin
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / Complex / Hydrolase / Inhibitor / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法中性子回折 / X線回折 / NUCLEAR REACTOR / シンクロトロン / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Kawamura, K. / Yamada, T. / Kurihara, K. / Tamada, T. / Kuroki, R. / Tanaka, I. / Takahashi, H. / Niimura, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: X-ray and neutron protein crystallographic analysis of the trypsin-BPTI complex.
著者: Kawamura, K. / Yamada, T. / Kurihara, K. / Tamada, T. / Kuroki, R. / Tanaka, I. / Takahashi, H. / Niimura, N.
履歴
登録2010年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Data collection
改定 1.32011年8月21日Group: Other
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3728
ポリマ－29,8522
非ポリマー5206
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.604, 85.361, 122.551
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin / Alpha-trypsin chain 1 / Alpha-trypsin chain 2


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 解説: Purchased / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPTI / BPI / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 解説: Purchased / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
中性子回折1
X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.86 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: (NH4)2SO4, CaCl2, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来サイトビームラインID波長
NUCLEAR REACTOR12.6
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A21
検出器
タイプID検出器日付
NEUTRON IMAGING PLATE1IMAGE PLATE2008年11月21日
ADSC QUANTUM 4r2CCD2009年6月13日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1ELASTICALLY-BENT PERFECT SI(111)SINGLE WAVELENGTHMneutron1
2TRIANGULAR SI(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.61
211
反射解像度: 2.15→37.89 Å / Num. obs: 20552 / % possible obs: 92.7 % / Rmerge(I) obs: 0.144
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 0.387 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
nCNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
nCNS位相決定
精密化

R Free selection details: RANDOM

解像度 (Å)Refine-IDBiso mean (Å2)Baniso 11 (Å2)Baniso 12 (Å2)Baniso 13 (Å2)Baniso 22 (Å2)Baniso 23 (Å2)Baniso 33 (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection allNum. reflection obs% reflection Rfree (%)Diffraction-IDσ(F)立体化学のターゲット値Bsol (Å2)ksol (e/Å3)詳細% reflection obs (%)交差検証法
2.15-37.89NEUTRON DIFFRACTION24.262.3800-2.320-0.590.2260.20910382194920345510JOINT MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET20.0530.6322An H nucleus is expressed as a D nucleus with a negetive occupancy factor of -0.56 (i.e. -0.375/0.667).
1.6-35.94X-RAY DIFFRACTION2.5500-5.3902.840.2090.1982630521695242.25420.37833299THROUGHOUT
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.280.25
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.30.29
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.20.19
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.120.12
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→37.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2083 0 26 120 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONc_bond_d0.013
NEUTRON DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.65
NEUTRON DIFFRACTIONc_improper_angle_d21.07
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 20 / % reflection Rfree: 4 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID
2.15-2.190.283480.304947NEUTRON DIFFRACTION
1.6-1.630.2611030.2452461X-RAY DIFFRACTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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