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- PDB-3otb: Crystal structure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1) - d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3otb
タイトルCrystal structure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1) - dGTP complex
要素tRNA(His) guanylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / guanylyltransferase / polymerase-like palm domain / catalytic carboxylates
機能・相同性
機能・相同性情報


stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / tRNA processing / mitochondrial fusion / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity ...stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / tRNA processing / mitochondrial fusion / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to oxidative stress / tRNA binding / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thg1 C-terminal domain / Thg1 C terminal domain / tRNAHis guanylyltransferase Thg1 / tRNAHis guanylyltransferase catalytic domain / tRNAHis guanylyltransferase Thg1 superfamily / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA(His) guanylyltransferase (Thg1) / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIPHOSPHATE / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Probable tRNA(His) guanylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Hyde, S.J. / Eckenroth, B.E. / Doublie, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: tRNAHis guanylyltransferase (THG1), a unique 3'-5' nucleotidyl transferase, shares unexpected structural homology with canonical 5'-3' DNA polymerases.
著者: Hyde, S.J. / Eckenroth, B.E. / Smith, B.A. / Eberley, W.A. / Heintz, N.H. / Jackman, J.E. / Doublie, S.
履歴
登録2010年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月9日Group: Source and taxonomy
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA(His) guanylyltransferase
B: tRNA(His) guanylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,93412
ポリマ－63,2582
非ポリマー1,67610
水00
1
A: tRNA(His) guanylyltransferase
B: tRNA(His) guanylyltransferase
ヘテロ分子

A: tRNA(His) guanylyltransferase
B: tRNA(His) guanylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,86824
ポリマ－126,5164
非ポリマー3,35220
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area16070 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area40950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.912, 140.912, 81.227
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: chain A,B, using restrain)
詳細The biological unit is a tetramer generated from the dimer in the asymetric unit by the operation: -Y, -X, -Z+1/2

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要素

#1: タンパク質 tRNA(His) guanylyltransferase / tRNA-histidine guanylyltransferase / Interphase cytoplasmic foci protein 45


分子量: 31628.938 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: KATO III / 遺伝子: ICF45, THG1L / プラスミド: pME182-FL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS
参照: UniProt: Q9NWX6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-DGT / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / dGTP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-3PO / TRIPHOSPHATE / 三りん酸


分子量: 257.955 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H5O10P3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Na Formate, pH 7, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 104 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: Adjustable focusing mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→30 Å / Num. obs: 17903 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.249 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.95-3.0612.10.95717431.218199.9
3.06-3.1813.90.80917691.2911100
3.18-3.3214.60.4717571.3391100
3.32-3.514.60.27317571.3281100
3.5-3.7214.60.18217911.3621100
3.72-414.60.12117681.1381100
4-4.414.60.09917901.2961100
4.4-5.0414.40.07818001.2281100
5.04-6.3414.20.06118321.1931100
6.34-30130.04218961.08197.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.31 Å19.92 Å
Translation3.31 Å19.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7285 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3014 1770 10 %
Rwork0.2544 --
obs-17681 99.7 %
溶媒の処理Bsol: 70.7052 Å2
原子変位パラメータBiso max: 168.34 Å2 / Biso mean: 100.9726 Å2 / Biso min: 33.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.066 Å20 Å20 Å2
2---6.066 Å20 Å2
3---12.133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3950 0 94 0 4044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.232
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.0241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.6062
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.2892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.8052.5
Refine LS restraints NCSRms: 0.025 / タイプ: restrain / Weight: 300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.95-3.060.39871830.371215571740
3.06-3.180.41631790.378715381717
3.18-3.320.40871810.344715651746
3.32-3.50.38181750.317215731748
3.5-3.720.34021790.305515781757
3.72-40.29421880.265315591747
4-4.40.2891810.253416011782
4.4-5.040.31031590.243216181777
5.04-6.340.26351590.210816441803
6.34-300.25821860.219116781864
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2x-dna-rna_rep.paramx-dna-rna-test.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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