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Yorodumi- PDB-3otc: Crystal structure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1)- Na... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3otc | ||||||
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Title | Crystal structure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1)- Native II | ||||||
Components | tRNA(His) guanylyltransferaseTRNA(His) guanylyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / guanylyltransferase / polymerase-like palm domain / catalytic carboxylates | ||||||
Function / homology | Function and homology information stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / mitochondrial fusion / tRNA processing / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity ...stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / mitochondrial fusion / tRNA processing / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / protein homotetramerization / response to oxidative stress / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.01 Å | ||||||
Authors | Hyde, S.J. / Eckenroth, B.E. / Doublie, S. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2010 Title: tRNAHis guanylyltransferase (THG1), a unique 3'-5' nucleotidyl transferase, shares unexpected structural homology with canonical 5'-3' DNA polymerases. Authors: Hyde, S.J. / Eckenroth, B.E. / Smith, B.A. / Eberley, W.A. / Heintz, N.H. / Jackman, J.E. / Doublie, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3otc.cif.gz | 116.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3otc.ent.gz | 91.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3otc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/3otc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/3otc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain: (Details: chain A,B, using restrain) |
-Components
#1: Protein | Mass: 31628.938 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 30-298 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Strain: KATO III / Gene: ICF45, THG1L / Plasmid: pME182-FL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta(DE3) pLysS References: UniProt: Q9NWX6, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.26 Å3/Da / Density % sol: 62.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: hanging drop / pH: 7 / Details: Na Formate, pH 7, hanging drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 104 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.033 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Details: Adjustable focusing mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.01→50 Å / Num. obs: 16284 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.017 / Net I/σ(I): 8.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.01→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7614 / σ(F): 0
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Solvent computation | Bsol: 32.83 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 126.43 Å2 / Biso mean: 80.4073 Å2 / Biso min: 44.92 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.01→30 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Rms: 0.164 / Type: restrain / Weight: 300 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 31
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Xplor file |
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