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万見
- PDB-3op6: Crystal structure of an oligo-nucleotide binding protein (lpg1207... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3op6
タイトルCrystal structure of an oligo-nucleotide binding protein (lpg1207) from Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. philadelphia 1 at 2.00 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY / OLIGO-NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性YbaK protein / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / aminoacyl-tRNA editing activity / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / tRNA_edit domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an oligo-nucleotide binding protein (lpg1207) from Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. philadelphia 1 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6594
ポリマ－33,5352
非ポリマー1242
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.005, 63.828, 84.986
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細ANALYTICAL SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 16767.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: lpg1207 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5ZW80
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.4000M Na3Citrate, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97927,0.97913
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月23日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979271
30.979131
反射解像度: 2→29.877 Å / Num. all: 20475 / Num. obs: 20475 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 25.097 Å2 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.053.60.7471542714930.747100
2.05-2.113.70.6521.2523814350.652100
2.11-2.173.60.5391.4517814270.539100
2.17-2.243.70.4311.8498713660.431100
2.24-2.313.60.3911.9485913380.391100
2.31-2.393.60.3352.2466812840.335100
2.39-2.483.60.2982.6457512580.298100
2.48-2.583.60.2543440312110.254100
2.58-2.73.60.2123.5416011500.212100
2.7-2.833.60.2023.7403411060.202100
2.83-2.983.60.1484.9384610610.148100
2.98-3.163.60.103736009970.103100
3.16-3.383.60.0768.934579630.07699.9
3.38-3.653.60.0669.731168680.066100
3.65-43.60.05611.329168160.05699.9
4-4.473.60.04912.726997540.04999.8
4.47-5.163.50.0511223156550.05199.6
5.16-6.323.50.05111.820075780.05199.5
6.32-8.943.40.04513.715164500.04599
8.94-29.87730.04113.58082650.04196.2

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
SCALA3.3.15data processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.877 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9451 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9143 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT CONDITION IS MODELED INTO THE STRUCTURE. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4, NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2308 1047 5.12 %RANDOM
Rwork0.1951 ---
obs0.1969 20430 --
原子変位パラメータBiso max: 111.25 Å2 / Biso mean: 40.8756 Å2 / Biso min: 8.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.635 Å20 Å20 Å2
2---0.2535 Å20 Å2
3----1.3815 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2165 0 8 161 2334
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d785SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes47HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes333HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2258HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion306SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2772SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2258HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3060HARMONIC21.2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.86
LS精密化 シェル解像度: 2→2.11 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2359 163 5.58 %
Rwork0.2116 2759 -
all0.213 2922 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0488-0.24381.50890.2763-0.07641.79080.00290.13240.0454-0.0119-0.018-0.0097-0.0472-0.04270.0151-0.21980.02710.01390.3058-0.0189-0.2492-36.152333.1755-4.1069
22.130.1579-1.41691.2663-0.75953.5437-0.01750.17230.0291-0.11720.0650.15840.0314-0.2767-0.0475-0.25760.0057-0.00490.3028-0.0196-0.2325-66.303136.5536-20.3087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 151
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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