[日本語] English
万見
- PDB-3onv: Crystal structure of E. Coli purine nucleoside phosphorylase with SO4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3onv
タイトルCrystal structure of E. Coli purine nucleoside phosphorylase with SO4
要素Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
キーワードTRANSFERASE / purine nucleoside phosphorylase
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleoside interconversion / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine nucleoside catabolic process / DNA damage response / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.893 Å
データ登録者Mikleusevic, G. / Stefanic, Z. / Narzyk, M. / Wielgus-Kutrowska, B. / Bzowska, A. / Luic, M.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2011
タイトル: Validation of the catalytic mechanism of Escherichia coli purine nucleoside phosphorylase by structural and kinetic studies.
著者: Mikleusevic, G. / Stefanic, Z. / Narczyk, M. / Wielgus-Kutrowska, B. / Bzowska, A. / Luic, M.
履歴
登録2010年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6458
ポリマ－77,1653
非ポリマー4805
水14,196788
1
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子

A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,29016
ポリマ－154,3306
非ポリマー96110
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area20600 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area46440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.304, 120.304, 239.809
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-250-

HOH

21B-265-

HOH

31B-356-

HOH

41B-489-

HOH

51C-292-

HOH

61C-326-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase deoD-type / PNP


分子量: 25721.633 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: deoD, EcDH1_3614 / プラスミド: pSE380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HS533
参照: UniProt: C9QST6, UniProt: P0ABP8*PLUS, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 788 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 50mM citrate buffer, 28-34 % ammonium sulphate (w/v), pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→47.779 Å / Num. all: 82022 / Num. obs: 81938 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.114 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 23.08
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obs% possible all
1.89-2.010.6621.0652.8164769130351296599.5
2.01-2.150.3630.58951576931228912286100
2.15-2.320.2230.3697.81470881145611454100
2.32-2.540.1460.24211.51358301057510575100
2.54-2.840.0870.1517.912338396239623100
2.84-3.270.0480.08330.410934685668566100
3.27-4.010.0230.04454.89253873307330100
4.01-5.650.0140.02877.87160557755774100
5.65-47.60.0120.0287.4400333482344999.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.893→47.779 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / FOM work R set: 0.878 / SU ML: 1.89 / σ(F): 1.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 2000 2.44 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.176 82022 --
obs0.176 81928 99.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.633 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 103.97 Å2 / Biso mean: 23.711 Å2 / Biso min: 5.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.893→47.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5381 0 25 788 6194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095554
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1747501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086851
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7432019
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.893-1.9610.3221940.2557777797199
1.961-2.040.2421970.22478738070100
2.04-2.1320.2351980.19978688066100
2.132-2.2450.241970.19278918088100
2.245-2.3850.2211980.18179178115100
2.385-2.570.2311990.17379588157100
2.57-2.8280.2012000.16679668166100
2.828-3.2370.1612010.15880528253100
3.237-4.0780.1572020.13981108312100
4.078-47.7940.192140.16885168730100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る