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- PDB-3on5: Crystal structure of a xanthine dehydrogenase (BH1974) from Bacil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3on5
タイトルCrystal structure of a xanthine dehydrogenase (BH1974) from Bacillus halodurans at 2.80 A resolution
要素BH1974 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


: / BH1974-like, central domain / XdhC- CoxI / XdhC Rossmann domain / : / XdhC and CoxI family / XdhC Rossmann domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a xanthine dehydrogenase (BH1974) from Bacillus halodurans at 2.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH1974 protein
B: BH1974 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6444
ポリマ－83,5732
非ポリマー712
水91951
1
A: BH1974 protein
B: BH1974 protein
ヘテロ分子

A: BH1974 protein
B: BH1974 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,2888
ポリマ－167,1464
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
Buried area10440 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area57090 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area29860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.244, 94.244, 245.536
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 BH1974 protein


分子量: 41786.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
遺伝子: 10174592, BH1974 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9KBF4
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.29 %
解説: INITIAL PHASING WAS PERFORMED USING A ROSETTA-BASED APPROACH. PHASER WAS USED TO FIND AN ENSEMBLE OF CANDIDATE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTIONS USING COMPARATIVE MODELS BUILT BY ROSETTA BASED ...解説: INITIAL PHASING WAS PERFORMED USING A ROSETTA-BASED APPROACH. PHASER WAS USED TO FIND AN ENSEMBLE OF CANDIDATE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTIONS USING COMPARATIVE MODELS BUILT BY ROSETTA BASED ON PDB ID 2WE8. ROSETTA WAS THEN USED TO REFINE THE CANDIDATE SOLUTION INTO DENSITY. THE SE SITES FROM THE MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION WERE USED AS AN INITIAL HEAVY ATOM MODEL FOR TWO-WAVELENGTH MAD PHASE REFINEMENT USING SHARP.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 5.0% PEG-6000, 1.1M LiCl, 0.1M Citrate pH 5.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.978954,0.918370
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9789541
20.918371
反射解像度: 2.8→94.244 Å / Num. all: 28218 / Num. obs: 28218 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 72.405 Å2 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.011 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.8-2.956.40.72572740441.10699.9
2.95-3.136.51.12461738050.6999.9
3.13-3.356.51.82326235930.42299.9
3.35-3.616.63.22216733650.23199.9
3.61-3.966.65.42058331060.13699.9
3.96-4.436.781908628440.09199.9
4.43-5.116.79.41692525290.074100
5.11-6.266.410.51392521620.06899.8
6.26-8.856.514.21115517220.04799.9
8.85-94.2446.120.9640610480.02799.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散, 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
SCALA3.3.15data processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
Rosetta位相決定
PHASER位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換
開始モデル: 2WE8

2we8


解像度: 2.8→94.244 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9361 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9256 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. ELECTRON DENSITIES CORRESPONDING TO RESIDUES 43-50 AND RESIDUES 84-94 ON THE B SUBUNIT WERE DISORDERED AND THESE REGIONS COULD NOT BE RELIABLY MODELED. 4. UN-EXPLAINED ELECTRON DENSITY NEAR THE SIDECHAIN OF CYS A92 WAS NOT MODELED. 5. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE TWO WAVELENGTH MAD PHASES. 6. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2218 1418 5.04 %RANDOM
Rwork0.1947 ---
obs0.1961 28132 --
原子変位パラメータBiso max: 171.31 Å2 / Biso mean: 72.5282 Å2 / Biso min: 20.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7027 Å20 Å20 Å2
2---1.7027 Å20 Å2
3---3.4053 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→94.244 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5132 0 2 51 5185
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2390SINUSOIDAL8
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes115HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes787HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5302HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC8
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion701SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5930SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5302HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7231HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.1
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.91 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2562 136 4.72 %
Rwork0.2393 2745 -
all0.2401 2881 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.52260.5170.55512.68350.86292.16190.1530.2958-0.0849-0.0334-0.0323-0.37460.18810.3923-0.1207-0.20440.0166-0.02110.023-0.0359-0.1081-7.7431-29.8872-146.777
20.76331.21670.40912.71211.21.02720.2014-0.1704-0.22580.3997-0.1216-0.06580.5230.0641-0.07980.11890.0033-0.208-0.16320.045-0.0886-13.7974-54.1025-124.607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 336
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B-2 - 338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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