[日本語] English
万見
- PDB-3olm: Structure and Function of a Ubiquitin Binding Site within the Cat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3olm
タイトルStructure and Function of a Ubiquitin Binding Site within the Catalytic Domain of a HECT Ubiquitin Ligase
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
  • Ubiquitin
キーワードLIGASE / ubiquitin E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis ...regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / RHOU GTPase cycle / UCH proteinases / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Pexophagy / Regulation of pyruvate metabolism / cellular response to L-arginine / ubiquitin-dependent endocytosis / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ribophagy / Metalloprotease DUBs / free ubiquitin chain polymerization / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mRNA export from nucleus / regulation of rRNA processing / cellular bud tip / actin cortical patch / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / Translesion Synthesis by POLH / regulation of nitrogen utilization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / nonfunctional rRNA decay / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / cellular response to stress / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / positive regulation of endocytosis / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / Ub-specific processing proteases / cytosolic ribosome / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / mitochondrion organization / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to amino acid stimulus / modification-dependent protein catabolic process / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / protein tag activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / peroxisome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / chromatin organization / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endosome membrane / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.495 Å
データ登録者Kim, H.C. / Steffen, A. / Chen, J. / Huibregtse, J.M.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: Structure and function of a HECT domain ubiquitin-binding site.
著者: Kim, H.C. / Steffen, A.M. / Oldham, M.L. / Chen, J. / Huibregtse, J.M.
履歴
登録2010年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RSP5
D: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2082
ポリマ－59,2082
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area25760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.570, 50.331, 79.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RSP5 / Reverses SPT-phenotype protein 5


分子量: 50366.660 Da / 分子数: 1 / 断片: WW3 and HECT domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RSP5, MDP1, NPI1, YER125W, SYGP-ORF41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39940, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8841.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI4, SCD2, YLL039C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG63
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 13.5% PEG 4000, 0.2M magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03326 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月28日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 14422 / % possible obs: 75.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 38.76 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 33.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ND7

1nd7


解像度: 2.495→42.085 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2716 718 4.98 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.2227 14421 71.26 %-
all-14421 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.734 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7464 Å20 Å22.6181 Å2
2---1.6535 Å2-0 Å2
3---3.3999 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.495→42.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4023 0 0 51 4074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4885554
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9031539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038595
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001725
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4949-2.68750.3195620.299988X-RAY DIFFRACTION26
2.6875-2.95790.3698970.28851957X-RAY DIFFRACTION51
2.9579-3.38580.33531460.25643036X-RAY DIFFRACTION79
3.3858-4.26510.2631950.2083800X-RAY DIFFRACTION99
4.2651-42.09070.23932180.19463922X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.0002-0.00130.01070.00490.0034-0.0097-0.03390.03680.00890.0066-0.00060.01270.0410.1157-0.0345-0.0571-0.0518-0.0447-0.4545-0.03720.0156-55.92137.2548-37.5414
20.09820.03190.01350.0462-0.02810.05960.1457-0.0446-0.1411-0.1492-0.05190.34230.0445-0.050900.2820.00090.06620.5015-0.07070.9746-36.61198.0638-19.2273
30.40290.11630.21310.49520.16680.6013-0.0326-0.4409-0.09070.19220.01470.143-0.2087-0.203-0.20420.15440.04280.12320.43470.19860.1239-29.683916.8019-9.0273
40.4014-0.26810.17530.2098-0.06510.0514-0.1181-0.2712-0.19140.03570.07360.16820.0065-0.06950.3555-0.57920.239-0.0783-0.32820.3056-0.0943-10.986712.3634-18.2854
50.193-0.74010.00881.196-0.446-0.1043-0.116-0.08930.12990.3370.1923-0.2538-0.15060.05780.20930.04350.1377-0.1689-0.5517-0.00670.0643-47.055528.4026-28.3862
60.02950.010.0060.111-0.01970.0381-0.0464-0.31720.26620.5109-0.0248-0.3521-0.25480.152-0.00030.3788-0.01610.0441.299-0.45460.7157-16.472735.98522.8035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 385:427)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 428:469)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 470:552)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 553:689)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 690:804)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 1:74)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る