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- PDB-4nwb: Crystal structure of Mrt4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nwb
タイトルCrystal structure of Mrt4
要素mRNA turnover protein 4
キーワードUNKNOWN FUNCTION / ribosome assembly / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


preribosome, large subunit precursor / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / rRNA processing / ribosomal large subunit assembly / ribosome / nucleolus / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L10, N-terminal fragment, domain II / Ribosomal protein L10, N-terminal RNA-binding domain / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Ribosome assembly factor Mrt4 / : / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P ...Ribosomal protein L10, N-terminal fragment, domain II / Ribosomal protein L10, N-terminal RNA-binding domain / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Ribosome assembly factor Mrt4 / : / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10 / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL10
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Holdermann, I. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: 60S ribosome biogenesis requires rotation of the 5S ribonucleoprotein particle.
著者: Christoph Leidig / Matthias Thoms / Iris Holdermann / Bettina Bradatsch / Otto Berninghausen / Gert Bange / Irmgard Sinning / Ed Hurt / Roland Beckmann /
要旨: During eukaryotic ribosome biogenesis, nascent ribosomal RNA (rRNA) forms pre-ribosomal particles containing ribosomal proteins and assembly factors. Subsequently, these immature rRNAs are processed ...During eukaryotic ribosome biogenesis, nascent ribosomal RNA (rRNA) forms pre-ribosomal particles containing ribosomal proteins and assembly factors. Subsequently, these immature rRNAs are processed and remodelled. Little is known about the premature assembly states of rRNAs and their structural rearrangement during ribosome biogenesis. Using cryo-EM we characterize a pre-60S particle, where the 5S rRNA and its associated ribosomal proteins L18 and L5 (5S ribonucleoprotein (RNP)) are rotated by almost 180° when compared with the mature subunit. Consequently, neighbouring 25S rRNA helices that protrude from the base of the central protuberance are deformed. This altered topology is stabilized by nearby assembly factors (Rsa4 and Nog1), which were identified by fitting their three-dimensional structures into the cryo-EM density. We suggest that the 5S RNP performs a semicircular movement during 60S biogenesis to adopt its final position, fulfilling a chaperone-like function in guiding the flanking 25S rRNA helices of the central protuberance to their final topology.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA turnover protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3086
ポリマ－31,8281
非ポリマー4805
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: mRNA turnover protein 4
ヘテロ分子

A: mRNA turnover protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,61612
ポリマ－63,6562
非ポリマー96110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area4910 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.292, 65.271, 71.404
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

HOH

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要素

#1: タンパク質 mRNA turnover protein 4


分子量: 31827.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G0S616*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M bicine, 2.22 M (NH4)2SO4, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979214 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979214 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.023 Å / Num. all: 24426 / Num. obs: 23803 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 26.132 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 3409 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AutoSol位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→43.02 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 20.87 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2055 1203 5.06 %random
Rwork0.1807 ---
obs0.182 23796 97.42 %-
all-24426 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1846 0 25 145 2016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0262693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.759769
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005349
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.87210.23411300.19822482248296
1.8721-1.95730.2361160.21882487248797
1.9573-2.06050.23911230.18632479247997
2.0605-2.18960.19241280.18242510251097
2.1896-2.35870.23121280.1892528252898
2.3587-2.5960.2341270.19232512251298
2.596-2.97160.2011600.18692524252498
2.9716-3.74350.19341380.17532563256399
3.7435-43.0350.19341530.16742508250896
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.08542.0761-2.76750.7451-0.96881.6399-0.0586-0.3426-0.9220.3368-0.3493-0.17590.7048-0.13090.42390.509-0.16840.14890.31810.02790.370420.579634.061151.0133
22.3697-0.364-0.73312.92841.94973.74620.01650.0044-0.2268-0.0155-0.16420.1803-0.0334-0.33550.14920.14290.00230.01350.12450.03610.142932.309245.886735.7179
34.73215.24153.06156.99865.60778.0998-0.36550.9533-0.0628-0.66120.3928-0.379-0.59770.57-0.06320.22710.02220.04170.24980.02220.197338.438544.753221.9541
43.1536-0.3904-1.4533.8991.19963.959-0.09770.792-0.3029-0.4446-0.23250.67240.042-1.16390.28650.28-0.0112-0.00850.5662-0.05950.32216.342738.84751.1598
51.94130.34660.00023.06130.92231.9089-0.05530.06840.3253-0.34580.07630.2491-0.7642-0.4323-0.050.25560.09020.01030.18490.06720.216931.672454.724832.8308
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 5:36)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 37:108)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 109:123)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 124:216)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 217:250)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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