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- PDB-3o3u: Crystal Structure of Human Receptor for Advanced Glycation Endpro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o3u
タイトルCrystal Structure of Human Receptor for Advanced Glycation Endproducts (RAGE)
要素Maltose-binding periplasmic protein, Advanced glycosylation end product-specific receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / RAGE / AGER / scavenger receptor / macrophage cell surface receptor / innate immune receptor / Ig fold / cell surface receptor / Advanced glycation end products / AGE / Amphoterin / S100B / S100A12 / membrane / Sugar transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of dendritic cell differentiation ...regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of blood circulation / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of endothelin production / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of dendritic cell differentiation / regulation of p38MAPK cascade / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / scavenger receptor activity / induction of positive chemotaxis / transcytosis / protein localization to membrane / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of spontaneous synaptic transmission / laminin receptor activity / positive regulation of p38MAPK cascade / detection of maltose stimulus / negative regulation of interleukin-10 production / maltose transport complex / positive regulation of activated T cell proliferation / carbohydrate transport / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / transport across blood-brain barrier / carbohydrate transmembrane transporter activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / positive regulation of chemokine production / positive regulation of interleukin-12 production / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of interleukin-1 beta production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of synaptic plasticity / fibrillar center / response to wounding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / cell junction / signaling receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / amyloid-beta binding / regulation of inflammatory response / outer membrane-bounded periplasmic space / postsynapse / periplasmic space / molecular adaptor activity / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hypoxia / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / DNA damage response / protein-containing complex binding / cell surface / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Immunoglobulin domain / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Immunoglobulin domain / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Advanced glycosylation end product-specific receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.497 Å
データ登録者Park, H. / Boyington, J.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The 1.5 A crystal structure of human receptor for advanced glycation endproducts (RAGE) ectodomains reveals unique features determining ligand binding.
著者: Park, H. / Boyington, J.C.
履歴
登録2010年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: Maltose-binding periplasmic protein, Advanced glycosylation end product-specific receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0353
ポリマ－63,4341
非ポリマー6012
水17,745985
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.739, 89.308, 97.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11N-615-

HOH

21N-1484-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Advanced glycosylation end product-specific receptor / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 63434.012 Da / 分子数: 1 / 断片: MBP: UNP residues 28-384, RAGE: UNP residues 23-231 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: b4034, JW3994, malE, rage, AGER / プラスミド: modified pMAL vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosettagami pLacI (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q15109
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 985 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM Li sulfate, 100 mM Tris-HCl, pH 7.5 and 10% (w/v) polyethylene glycol 4,000 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→42 Å / Num. obs: 116451 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 32.9
反射 シェル解像度: 1.49→1.53 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5451 / Rsym value: 0.68 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.497→42.02 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.11 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1841 1948 1.76 %random
Rwork0.1684 ---
obs0.1686 110781 95.65 %-
all-114554 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.968 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.0142 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.2498 Å20 Å2
3----0.7644 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.497→42.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4464 0 39 985 5488
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064618
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0476280
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8931702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005815
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4972-1.55070.23441680.21099608X-RAY DIFFRACTION85
1.5507-1.61280.21431900.184710451X-RAY DIFFRACTION93
1.6128-1.68620.21641930.17410606X-RAY DIFFRACTION94
1.6862-1.77510.19121990.163810818X-RAY DIFFRACTION96
1.7751-1.88630.18761980.165210985X-RAY DIFFRACTION97
1.8863-2.03190.18931980.161811092X-RAY DIFFRACTION98
2.0319-2.23640.18391970.156911217X-RAY DIFFRACTION99
2.2364-2.55990.17192000.16511231X-RAY DIFFRACTION99
2.5599-3.22510.17912000.168411312X-RAY DIFFRACTION98
3.2251-42.03660.17082050.164911513X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07190.0180.0190.0180.01920.0583-0.0185-0.1412-0.10360.4770.09370.16080.09580.0149-0.00010.25190.05130.00260.11480.00580.168819.6103-1.149472.6954
20.33-0.3043-0.03290.88540.12040.3217-0.00920.0039-0.03230.06860.0310.06810.02220.0505-0.02670.08360.01970.00470.0874-0.00630.081415.702919.895964.4087
30.20070.03550.0550.22860.08060.33730.01340.0484-0.0368-0.03580.0262-0.0261-0.0120.019500.09850.01130.01610.13450.00380.103454.832425.376268.9059
40.06840.1434-0.20050.0428-0.00250.37920.00860.06320.07-0.02870.02340.0424-0.0169-0.047600.1298-0.01690.03970.17640.03980.110132.94311.9937100.0073
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain N and resid 2:42
2X-RAY DIFFRACTION2chain N and resid 43:370
3X-RAY DIFFRACTION3chain N and resid 371:1116
4X-RAY DIFFRACTION4chain N and resid 1117:1231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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