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- PDB-3o2t: Crystal structure of the N-terminal domain of human Symplekin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2t
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of human Symplekin
要素Symplekin
キーワードPROTEIN BINDING / Heat repeat / Scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / nuclear stress granule / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / bicellular tight junction / negative regulation of protein binding / mRNA processing ...Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / nuclear stress granule / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / bicellular tight junction / negative regulation of protein binding / mRNA processing / cytoskeleton / cell adhesion / nuclear body / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Symplekin/Pta1 / Symplekin C-terminal / Symplekin/Pta1, N-terminal / Symplekin/PTA1 N-terminal / Symplekin tight junction protein C terminal / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Tong, L. / Xiang, K. / Xiang, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the human symplekin-Ssu72-CTD phosphopeptide complex.
著者: Xiang, K. / Nagaike, T. / Xiang, S. / Kilic, T. / Beh, M.M. / Manley, J.L. / Tong, L.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Symplekin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3112
ポリマ－43,2491
非ポリマー621
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.596, 63.033, 62.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Symplekin


分子量: 43248.672 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYMPK, SPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92797
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM Bis-Tris, 40mM ammonium sulfate, 40% (v/v) pentaerythritol ethoxylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97945
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 62696 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 40.3676
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 1.697 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnBTHEN SOLVE/RESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.858 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19247 3176 5.1 %RANDOM
Rwork0.15867 ---
obs0.16034 59384 98.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.503 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å2-0.08 Å2
2--0.46 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2409 0 4 332 2745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222442
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.9783300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4175300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.23125.238105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86515474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.671514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2150.2405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6321.51518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.67422466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2913924
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3914.5834
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.93532442
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.476 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 468 -
Rwork0.331 8262 -
obs--94.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.3318 Å / Origin y: 13.3134 Å / Origin z: -7.6878 Å
111213212223313233
T0.0191 Å2-0.0056 Å2-0.02 Å2-0.0192 Å20.0086 Å2--0.0389 Å2
L0.9791 °2-0.173 °2-0.1677 °2-0.5619 °20.0918 °2--0.7746 °2
S-0.014 Å °0.0902 Å °-0.0025 Å °-0.019 Å °0.0022 Å °-0.0359 Å °0.0141 Å °0.0651 Å °0.0118 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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