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万見
- PDB-3nzi: Substrate induced remodeling of the active site regulates HtrA1 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nzi
タイトルSubstrate induced remodeling of the active site regulates HtrA1 activity
要素
  • Citrate synthase
  • Serine protease HTRA1
キーワードhydrolase/hydrolase substrate / serine protease / DegP / HtrA / protease / hydrolase-peptide inhibitor complex / hydrolase-hydrolase substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, acyl groups converted into alkyl on transfer / Citric acid cycle (TCA cycle) / citrate (Si)-synthase / chorionic trophoblast cell differentiation / citrate (Si)-synthase activity / acetyl-CoA metabolic process / citrate metabolic process / oxaloacetate metabolic process / programmed cell death / growth factor binding ...acyltransferase activity, acyl groups converted into alkyl on transfer / Citric acid cycle (TCA cycle) / citrate (Si)-synthase / chorionic trophoblast cell differentiation / citrate (Si)-synthase activity / acetyl-CoA metabolic process / citrate metabolic process / oxaloacetate metabolic process / programmed cell death / growth factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / tricarboxylic acid cycle / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development / collagen-containing extracellular matrix / carbohydrate metabolic process / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Citrate synthase, eukaryotic-type / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / PDZ domain 6 ...Citrate synthase, eukaryotic-type / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Citrate synthase active site / Citrate synthase signature. / Citrate synthase-like, large alpha subdomain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Citrate synthase / Citrate synthase-like, small alpha subdomain / Citrate synthase superfamily / Citrate synthase, C-terminal domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Citrate synthase / Serine protease HTRA1 / Citrate synthase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Truebestein, L. / Tennstaedt, A. / Hauske, P. / Krojer, T. / Kaiser, M. / Clausen, T. / Ehrmann, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Substrate-induced remodeling of the active site regulates human HTRA1 activity.
著者: Truebestein, L. / Tennstaedt, A. / Monig, T. / Krojer, T. / Canellas, F. / Kaiser, M. / Clausen, T. / Ehrmann, M.
履歴
登録2010年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
B: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5362
ポリマ－37,5362
非ポリマー00
水00
1
A: Serine protease HTRA1
B: Citrate synthase

A: Serine protease HTRA1
B: Citrate synthase

A: Serine protease HTRA1
B: Citrate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,6076
ポリマ－112,6076
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area28230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.965, 105.965, 118.336
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 36685.902 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 158-480 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA1, HTRA, PRSS11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Citrate synthase


分子量: 849.865 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 371-377 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptidyl boronic acid inhibitor / 参照: UniProt: Q80X68, UniProt: Q9CZU6*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.89 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.0M LiSO4, 0.1M Sodium citrate, 0.5M (NH4)2SO4, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9102
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9102 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→25 Å / Num. all: 12884 / Num. obs: 12884 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 81.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LCY

1lcy


解像度: 2.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 8.965 / SU ML: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24884 651 5.1 %RANDOM
Rwork0.20003 ---
obs0.20238 12208 99.98 %-
all-12208 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.371 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.91 Å21.45 Å20 Å2
2--2.91 Å20 Å2
3----4.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1632 0 0 0 1632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221660
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021104
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9762250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83932723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9015214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.56824.84464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.68715288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.789157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211829
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02306
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.82 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 60 -
Rwork0.283 889 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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