[日本語] English
万見
- PDB-3nsc: C500S MUTANT OF CueO BOUND TO Cu(II) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nsc
タイトルC500S MUTANT OF CueO BOUND TO Cu(II)
要素Blue copper oxidase cueO
キーワードOXIDOREDUCTASE / multicopper oxidase / T1 depleted C500S mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on metal ions, oxygen as acceptor / cuproxidase / oxidoreductase activity, acting on metal ions / detoxification of copper ion / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / response to copper ion / ferroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins ...Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COPPER (II) ION / Multicopper oxidase CueO
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / UNnecessary / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Roberts, S.A. / Montfort, W.R. / Singh, S.K.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of multicopper oxidase CueO bound to copper(I) and silver(I): functional role of a methionine-rich sequence.
著者: Singh, S.K. / Roberts, S.A. / McDevitt, S.F. / Weichsel, A. / Wildner, G.F. / Grass, G.B. / Rensing, C. / Montfort, W.R.
履歴
登録2010年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Blue copper oxidase cueO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7356
ポリマ－55,3891
非ポリマー3465
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.329, 91.574, 54.248
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Blue copper oxidase cueO / Copper efflux oxidase


分子量: 55389.301 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-516 / 変異: C500S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b0123, cueO, CueO (YacK), JW0119, yacK / プラスミド: pASK-IBA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36649
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 16% polyethylene glycol 4000, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6; , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月1日
放射モノクロメーター: unknown / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20.3 Å / Num. all: 72799 / Num. obs: 72799 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.244 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 6239 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: UNnecessary / 解像度: 1.5→20.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.326 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.081 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21253 3647 5 %RANDOM
Rwork0.18062 ---
obs0.18223 69123 94.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.955 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3607 0 12 461 4080
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223754
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6971.9635113
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5615486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.75324.783161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.21615626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9331517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1141.52364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93423815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.93531390
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6514.51289
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 252 -
Rwork0.237 5344 -
obs--98.96 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る