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- PDB-3nqs: Crystal Structure of Inducible Nitric Oxide Synthase with N-Nitro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nqs
タイトルCrystal Structure of Inducible Nitric Oxide Synthase with N-Nitrosated-pterin
要素Nitric oxide synthase, inducible
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitrosylation / Nitrosation / N-NO-pterin
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of killing of cells of another organism / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cGMP-mediated signaling ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of killing of cells of another organism / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cGMP-mediated signaling / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / cellular response to cytokine stimulus / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to organic cyclic compound / blood vessel remodeling / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric oxide mediated signal transduction / response to tumor necrosis factor / nitric-oxide synthase activity / arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / regulation of insulin secretion / response to hormone / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Hsp90 protein binding / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / beta-catenin binding / regulation of blood pressure / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / cellular response to xenobiotic stimulus / peroxisome / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / actin binding / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / inflammatory response / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / heme binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AT2 / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / NITRIC OXIDE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rosenfeld, R.J. / Getzoff, E.D. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Nitric-oxide synthase forms N-NO-pterin and S-NO-cys: implications for activity, allostery, and regulation.
著者: Rosenfeld, R.J. / Bonaventura, J. / Szymczyna, B.R. / MacCoss, M.J. / Arvai, A.S. / Yates, J.R. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2010年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,59520
ポリマ－100,2422
非ポリマー3,35318
水10,773598
1
A: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子

A: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,55322
ポリマ－100,2422
非ポリマー3,31120
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area12170 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area33710 Å2
手法PISA
2
B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子

B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,63718
ポリマ－100,2422
非ポリマー3,39516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area11670 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area34040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)214.114, 214.114, 116.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1096-

HOH

21A-1201-

HOH

31A-1218-

HOH

41A-1260-

HOH

51A-4074-

HOH

61B-2079-

HOH

71B-2137-

HOH

81B-2218-

HOH

91B-2219-

HOH

101B-2298-

HOH

111B-4054-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, inducible / Inducible NO synthase / Inducible NOS / iNOS / NOS type II / Macrophage NOS / MAC-NOS


分子量: 50120.953 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 66-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Macrophage / 遺伝子: Inosl, Nos2 / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)
#9: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 8種, 615分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 化合物 ChemComp-NO / NITRIC OXIDE / Nitrogen monoxide / ニトロキシル


分子量: 30.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO
#5: 化合物 ChemComp-AT2 / ETHYL 4-[(4-METHYLPYRIDIN-2-YL)AMINO]PIPERIDINE-1-CARBOXYLATE


分子量: 263.335 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N3O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.9 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 25% Li2SO4, 5% BOG, 50 mM MES, 50 mM CysNO, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 77889 / Num. obs: 77889 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.17→2.25 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 6090 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 74.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
XFITデータ削減
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3E7M

3e7m


解像度: 2.2→19.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3602089.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3728 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.204 77889 --
obs0.204 74686 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.7779 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.08 Å20 Å20 Å2
2---10.08 Å20 Å2
3---20.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6710 0 225 598 7533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 464 4.6 %
Rwork0.278 9667 -
obs--77.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1parhcsdx.protophcsdx.pro
X-RAY DIFFRACTION2param19.soltop19.sol
X-RAY DIFFRACTION3param19x.hemetoph19x.heme
X-RAY DIFFRACTION4a1.para1.top
X-RAY DIFFRACTION5misc.parmisc.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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