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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3nqk | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION (BACOVA_03322) from Bacteroides ovatus at 2.61 A resolution | ||||||
![]() | uncharacterized protein | ||||||
![]() | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() Uncharacterised protein PF14274, DUF4361 / Domain of unknown function DUF4361 / Domain of unknown function DUF4973 / BT_3044-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF4973) / hypothetical protein (bacova_03559) / Lipocalin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Beta Barrel ...Uncharacterised protein PF14274, DUF4361 / Domain of unknown function DUF4361 / Domain of unknown function DUF4973 / BT_3044-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF4973) / hypothetical protein (bacova_03559) / Lipocalin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION (BACOVA_03322) from Bacteroides ovatus at 2.61 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 135.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 109.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 436.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 438.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37451.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE CONSTRUCT (22-339) WAS EXPRESSED WITH A N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...THE CONSTRUCT (22-339) WAS EXPRESSED WITH A N-TERMINAL PURIFICATI | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6 詳細: 0.200000000M (NH4)2Tartrate, 20.000000000% PEG-3350, No Buffer pH 6.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.61→29.801 Å / Num. obs: 18340 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.7 % / Rsym value: 0.158 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: (1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. (2). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN ...詳細: (1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. (2). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. (3). ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. (4). WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. (5). ETHYLENE GLYCOL (EDO), USED AS A CRYOPROTECTANT, WAS MODELED INTO THE STRUCTURE.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 110.73 Å2 / Biso mean: 51.264 Å2 / Biso min: 21.85 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.61→29.801 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.61→2.678 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 44.637 Å / Origin y: 21.369 Å / Origin z: 31.048 Å
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