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- PDB-3npz: Prolactin Receptor (PRLR) Complexed with the Natural Hormone (PRL) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3npz
タイトルProlactin Receptor (PRLR) Complexed with the Natural Hormone (PRL)
要素
  • Prolactin
  • Prolactin receptor
キーワードHORMONE/HORMONE RECEPTOR / protein protein complex / HORMONE-RECEPTOR complex / HORMONE / HORMONE-HORMONE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Prolactin receptor signaling / prolactin receptor activity / prolactin receptor binding / positive regulation of lactation / Growth hormone receptor signaling / regulation of epithelial cell differentiation / prolactin signaling pathway / mammary gland epithelium development / prostate gland growth / mammary gland epithelial cell differentiation ...Prolactin receptor signaling / prolactin receptor activity / prolactin receptor binding / positive regulation of lactation / Growth hormone receptor signaling / regulation of epithelial cell differentiation / prolactin signaling pathway / mammary gland epithelium development / prostate gland growth / mammary gland epithelial cell differentiation / mammary gland development / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / cytokine binding / Prolactin receptor signaling / negative regulation of endothelial cell proliferation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / peptide hormone binding / mammary gland alveolus development / regulation of cell adhesion / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of protein autophosphorylation / lactation / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient levels / endosome lumen / female pregnancy / response to bacterium / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / Amyloid fiber formation / external side of plasma membrane / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / cell surface / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 ...Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolactin / Prolactin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Van Agthoven, J. / England, P. / Goffin, V. / Broutin, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural characterization of the stem-stem dimerization interface between prolactin receptor chains complexed with the natural hormone.
著者: van Agthoven, J. / Zhang, C. / Tallet, E. / Raynal, B. / Hoos, S. / Baron, B. / England, P. / Goffin, V. / Broutin, I.
履歴
登録2010年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolactin
B: Prolactin receptor
C: Prolactin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7333
ポリマ－74,7333
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area28660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.174, 92.174, 216.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Prolactin / PRL


分子量: 22929.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hCG_36753, PRL, RP3-404K8.1-001 / プラスミド: pT7L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01236
#2: タンパク質 Prolactin receptor / PRL-R / Lactogen receptor


分子量: 25901.920 Da / 分子数: 2 / Fragment: PRLR (unp residues 20-229) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prlr / プラスミド: pQE70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05710

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Sodium Citrate 100 mM, 14 % PEG 4000, 100 mM LiSO4, 12 % glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→84.82 Å / Num. obs: 13695 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 3.35→3.53 Å / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / Num. unique all: 1938 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3EW3

3ew3


解像度: 3.35→84.782 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 27.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2925 683 4.99 %random
Rwork0.2336 ---
obs0.2366 13675 96.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.035 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.1135 Å20 Å2-0 Å2
2--11.1135 Å20 Å2
3----22.2269 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→84.782 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4817 0 0 0 4817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3186740
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0181803
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081712
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3501-3.60870.2891470.26142508X-RAY DIFFRACTION97
3.6087-3.97190.28851360.23742534X-RAY DIFFRACTION97
3.9719-4.54660.28581100.20352582X-RAY DIFFRACTION97
4.5466-5.72810.24841290.2082626X-RAY DIFFRACTION97
5.7281-84.80910.33311610.25082742X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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