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万見
- PDB-3nmw: Crystal structure of armadillo repeats domain of APC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nmw
タイトルCrystal structure of armadillo repeats domain of APC
要素APC variant protein
キーワードCELL ADHESION/CELL CYCLE / Armadiilo repeats domain / CELL ADHESION-CELL CYCLE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular component organization / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / pattern specification process / bicellular tight junction assembly ...cellular component organization / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / pattern specification process / bicellular tight junction assembly / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of microtubule depolymerization / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / heart valve development / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / protein kinase regulator activity / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / catenin complex / Wnt signalosome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cell fate specification / endocardial cushion morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / dynein complex binding / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell differentiation / cytoplasmic microtubule / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / adherens junction / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / kinetochore / Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / ruffle membrane / positive regulation of protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / cell migration / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule binding / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding ...Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein / APC variant protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zhang, Z. / Chen, L. / Gao, L. / Lin, K. / Wu, G.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for the recognition of Asef by adenomatous polyposis coli.
著者: Zhang, Z. / Chen, L. / Gao, L. / Lin, K. / Zhu, L. / Lu, Y. / Shi, X. / Gao, Y. / Zhou, J. / Xu, P. / Zhang, J. / Wu, G.
履歴
登録2010年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.32017年3月15日Group: Database references
改定 1.42019年12月25日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APC variant protein
B: APC variant protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3234
ポリマ－80,1312
非ポリマー1922
水12,250680
1
A: APC variant protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1622
ポリマ－40,0651
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: APC variant protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1622
ポリマ－40,0651
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.389, 52.682, 63.451
Angle α, β, γ (deg.)90.310, 89.950, 95.160
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 403 - 738 / Label seq-ID: 6 - 341

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 APC variant protein / Adenomatous Polyposis Coli


分子量: 40065.453 Da / 分子数: 2 / 断片: Armadiilo repeats domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC variant protein / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4LE70, UniProt: P25054*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 680 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.39 % / Mosaicity: 0.433 °
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG 3350, 180mM ammonium sulfate, pH 8.0, vapor diffusion, sitting drop, temperature 287K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年1月25日
放射プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 165928 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.6-1.661.30.342144701.082183.1
1.66-1.721.50.31159601.118191.8
1.72-1.81.80.248166201.082195.1
1.8-1.91.90.201168551.075196.3
1.9-2.0220.142168501.08196.7
2.02-2.1720.096169810.996197.2
2.17-2.3920.079169890.992197.6
2.39-2.7420.07171520.999198
2.74-3.4520.065171691.003198.3
3.45-5020.06168821.012196.7

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 3.46 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20112 4173 5 %RANDOM
Rwork0.16789 ---
obs0.16959 78816 94.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 500 Å2 / Biso mean: 21.593 Å2 / Biso min: 5.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.06 Å20.22 Å2
2--0.03 Å20.05 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5136 0 10 680 5826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0215222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.9537055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1655658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.19224.643224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.61715968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4671530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.023803
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6151.53288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.62125258
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.01731934
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1534.51797
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 2567 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Atight positional0.160.05
Btight thermal0.420.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 237 -
Rwork-4956 -
all-5193 -
obs--80.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1869-0.06660.08330.8142-0.64530.7008-0.00590.0143-0.0051-0.009-0.0039-0.02710.00290.00890.00980.0007-0.0011-0.00120.0227-0.00650.018242.6621-15.09679.3548
20.1561-0.042-0.08460.78060.61430.7091-0.00140.01030.008-0.0124-0.00380.025-0.003-0.01060.00520.00150.0002-0.00510.01890.00260.018468.0893-15.8339-22.3225
30.11770.0067-0.0860.0637-0.00720.1956-0.00020.0160.00890.0030.0070.00220.0066-0.0006-0.00690.01190.0021-0.01060.05080.00080.0555.5478-16.4062-5.2207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A403 - 738
2X-RAY DIFFRACTION2B403 - 738
3X-RAY DIFFRACTION3B752 - 1010

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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