[日本語] English
万見
- PDB-3nhn: Crystal structure of the SRC-family kinase HCK SH3-SH2-linker reg... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nhn
タイトルCrystal structure of the SRC-family kinase HCK SH3-SH2-linker regulatory region
要素Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードTRANSFERASE / Hck / SH3-SH2-linker / Src family kinase / SFK
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
PRD domain protein, EF0829/AHA3910 / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / SH3 type barrels. ...PRD domain protein, EF0829/AHA3910 / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / SH3 type barrels. / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRD domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Alvarado, J.J. / Betts, L. / Moroco, J.A. / Smithgall, T.E. / Yeh, J.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of the Src Family Kinase Hck SH3-SH2 Linker Regulatory Region Supports an SH3-dominant Activation Mechanism.
著者: Alvarado, J.J. / Betts, L. / Moroco, J.A. / Smithgall, T.E. / Yeh, J.I.
履歴
登録2010年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase HCK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3121
ポリマ－22,3121
非ポリマー00
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.714, 60.714, 49.581
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK


分子量: 22311.906 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 72-256, Hck-SH3-SH2-Linker fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta 2
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% (v/v) polyethylene glycol 3,350, 0.15 M KSCN, 0.05 M NaCl, and 1:100 dilution of Hck-SH3-SH2-linker crystal seeds (grown in 25% v/v polyethylene glycol 3,350, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M ...詳細: 25% (v/v) polyethylene glycol 3,350, 0.15 M KSCN, 0.05 M NaCl, and 1:100 dilution of Hck-SH3-SH2-linker crystal seeds (grown in 25% v/v polyethylene glycol 3,350, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月7日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.478
反射解像度: 2.61→50 Å / Num. obs: 6220 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.039 / Net I/σ(I): 33.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.61-2.662.30.2782701.18178.9
2.66-2.72.50.3732891.31391.5
2.7-2.7630.2293011.1598.4
2.76-2.8130.2063141.04699.1
2.81-2.873.10.2022861.113100
2.87-2.9430.1943541.04198.9
2.94-3.013.10.1693121.124100
3.01-3.093.20.1213071100
3.09-3.193.40.0972991.34199.7
3.19-3.293.50.0753301.095100
3.29-3.413.70.0723250.937100
3.41-3.543.70.0723141.07599.7
3.54-3.73.70.0582790.665100
3.7-3.93.80.0633510.758100
3.9-4.143.70.0423211.112100
4.14-4.463.80.0432891.23100
4.46-4.913.80.0343321.027100
4.91-5.623.80.0363261.052100
5.62-7.083.80.0383080.987100
7.08-503.80.0393130.87898.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QCF

1qcf


解像度: 2.61→25.89 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.64 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: RESIDUE NUMBERING FOR THE STRUCTURE IS USING THE HUMAN cSRC NUMBERING
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1764 302 5.1 %
Rwork0.1194 --
obs0.1198 5920 94.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.842 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.87 Å2 / Biso mean: 43.0302 Å2 / Biso min: 3.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4321 Å20 Å2-0 Å2
2---1.4321 Å20 Å2
3---0.3747 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→25.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1314 0 0 35 1349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071343
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0621811
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08191
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004233
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.888492
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6061-3.28190.27061420.17382784292689
3.2819-23.22770.14021380.09552828296691
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2493-0.5274-0.48560.85411.12471.6548-0.20590.2010.02170.1289-0.18760.22120.2378-0.13770.35380.1373-0.00520.01050.11340.01620.2169-28.006540.1498-10.0072
20.54870.36170.00680.70570.20420.0856-0.03090.106-0.00950.2335-0.02950.10540.26810.14580.0310.5780.18760.12460.4259-0.03420.2598-13.35525.3807-14.9878
30.72740.2007-0.24820.8353-0.33290.9734-0.0996-0.1578-0.08620.0393-0.0951-0.0067-0.2263-0.0767-0.05690.07580.0575-0.03240.0258-0.00410.0187-4.459316.703-7.9364
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 83:142)A83 - 142
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 143:147)A143 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 148:246)A148 - 246

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る