[日本語] English
万見
- PDB-3nf1: Crystal structure of the TPR domain of kinesin light chain 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nf1
タイトルCrystal structure of the TPR domain of kinesin light chain 1
要素Kinesin light chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN / kinesin / tpr / structural genomics consortium (sgc)
機能・相同性
機能・相同性情報


Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / stress granule disassembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants ...Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / stress granule disassembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule / cell adhesion / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin light chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tong, Y. / Tempel, W. / Shen, L. / Shen, Y. / Nedyalkova, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. ...Tong, Y. / Tempel, W. / Shen, L. / Shen, Y. / Nedyalkova, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the TPR domain of kinesin light chain 1
著者: Tong, Y. / Tempel, W. / Shen, L. / Shen, Y. / Nedyalkova, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2010年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Kinesin light chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4391
ポリマ－35,4391
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.685, 74.685, 156.168
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Kinesin light chain 1 / KLC 1


分子量: 35439.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 203 to 497 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLC1, KLC, KNS2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q07866

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.0M ammonium formate, 0.1M HEPES, 0.001M TCEP., pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.92015 Å
検出器タイプ: MAR-300 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 12665 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.993 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.93.80.5849970.924178.7
2.9-3.025.90.52611950.961194.1
3.02-3.157.80.36412721.02199.2
3.15-3.328.90.26412821.1761100
3.32-3.539.30.18212681.5011100
3.53-3.89.40.12913031.9361100
3.8-4.189.40.09112962.3811100
4.18-4.789.80.07213032.7651100
4.78-6.0210.30.06313382.5691100
6.02-309.40.03914112.951199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3CEQ

3ceq


解像度: 2.8→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFMAC, phenix, coot and the molprobity server were also used during refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 583 4.63 %thin shells (sftools)
Rwork0.2 ---
obs0.204 12597 --
原子変位パラメータBiso mean: 94.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.708 Å20 Å20 Å2
2--12.708 Å20 Å2
3----25.416 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.468 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2149 0 0 0 2149
LS精密化 シェル解像度: 2.8→3.07 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 134 5.04 %
Rwork0.264 2523 -
all0.265 2657 -

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る