[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4hfv: Crystal structure of lpg1851 protein from Legionella pneumophila ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4hfv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of lpg1851 protein from Legionella pneumophila (putative T4SS effector) | ||||||
![]() | Uncharacterized protein | ||||||
![]() | Structural Genomics / Unknown Function / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / effector | ||||||
Function / homology | ![]() de novo design (two linked rop proteins) - #330 / Substrate of the Dot/Icm secretion system / Putative substrate of the Dot/Icm secretion system / Substrate of the Dot/Icm secretion system, putative / de novo design (two linked rop proteins) / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Michalska, K. / Xu, X. / Cui, H. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
![]() | ![]() Title: Diverse mechanisms of metaeffector activity in an intracellular bacterial pathogen, Legionella pneumophila. Authors: Urbanus, M.L. / Quaile, A.T. / Stogios, P.J. / Morar, M. / Rao, C. / Di Leo, R. / Evdokimova, E. / Lam, M. / Oatway, C. / Cuff, M.E. / Osipiuk, J. / Michalska, K. / Nocek, B.P. / Taipale, M. ...Authors: Urbanus, M.L. / Quaile, A.T. / Stogios, P.J. / Morar, M. / Rao, C. / Di Leo, R. / Evdokimova, E. / Lam, M. / Oatway, C. / Cuff, M.E. / Osipiuk, J. / Michalska, K. / Nocek, B.P. / Taipale, M. / Savchenko, A. / Ensminger, A.W. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 94.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 78.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 446.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 447.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 11.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 16.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4rxiC ![]() 4rxvC ![]() 4xa9C ![]() 5dggC C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN. |
-
Components
#1: Protein | Mass: 22213.021 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: Philadelphia 1 / Gene: lpg1851 / Plasmid: p15Tv lic / Production host: ![]() ![]() |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-CIT / |
#3: Chemical | ChemComp-SIN / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 50.99 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 0.2 M diammonium citrate, 20% PEG3350, 1/70 thermolysin, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 14, 2012 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794534 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 18726 / Num. obs: 18684 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 13.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.93 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Num. unique all: 899 / % possible all: 99.2 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: HYDROGEN ATOMS HAVE BEEN ADDED AT RIDING POSITIONS, THE PROTEIN WAS SUBJECTED TO IN SITU PROTEOLYSIS, THEREFORE THE EXACT LENGTH OF THE CRYSTALLIZED POLYPEPTIDE COULD NOT BE DETERMINED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.901→27.723 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|