[日本語] English
万見
- PDB-3ndq: Structure of Human TFIIS Domain II -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ndq
タイトルStructure of Human TFIIS Domain II
要素Transcription elongation factor A protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFIID complex / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex ...transcription factor TFIID complex / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription by RNA polymerase II / DNA-templated transcription / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription elongation factor, TFIIS / Transcription elongation factor, IIS-type / Transcription factor S-II (TFIIS), central domain / Domain in the central regions of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Transcription elongation factor S-II, central domain / Transcription elongation factor S-II, central domain superfamily / TFIIS central domain profile. / Transcription elongation factor, TFIIS/CRSP70, N-terminal, sub-type / Domain in the N-terminus of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / TFIIS helical bundle-like domain ...Transcription elongation factor, TFIIS / Transcription elongation factor, IIS-type / Transcription factor S-II (TFIIS), central domain / Domain in the central regions of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Transcription elongation factor S-II, central domain / Transcription elongation factor S-II, central domain superfamily / TFIIS central domain profile. / Transcription elongation factor, TFIIS/CRSP70, N-terminal, sub-type / Domain in the N-terminus of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / TFIIS helical bundle-like domain / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS N-terminal domain profile. / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Zinc finger TFIIS-type signature. / Zinc finger, TFIIS-type / Transcription factor S-II (TFIIS) / Zinc finger TFIIS-type profile. / C2C2 Zinc finger
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation factor A protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.933 Å
データ登録者Hu, X.P. / Averell, G. / Ye, X.Y. / Hou, J. / Luo, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Human TFIIS Domain II
著者: Ye, X. / Gnatt, A. / Hu, X.P.
履歴
登録2010年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation factor A protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1813
ポリマ－12,1351
非ポリマー462
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.270, 60.750, 61.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1229-

NA

21A-1339-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transcription elongation factor A protein 1 / Transcription elongation factor S-II protein 1 / Transcription elongation factor TFIIS.o


分子量: 12134.657 Da / 分子数: 1 / 断片: TFIIS Domain II, residues 131-232 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2S, TCEA1, TFIIS / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Plys / 参照: UniProt: P23193
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.0 M Ammonium sulphate, 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.933→43.385 Å / Num. all: 8564 / Num. obs: 8564 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.933-2.0414.40.1151775812300.11100
2.04-2.1614.60.0966.11703711690.096100
2.16-2.3114.60.0857.11629511160.085100
2.31-2.514.60.0748.21527610490.074100
2.5-2.7314.50.0768137459460.076100
2.73-3.0614.50.0698.9126578740.069100
3.06-3.5314.30.0728.4111107780.072100
3.53-4.3213.60.0857.489406580.08598.7
4.32-6.1112.90.0758.166505150.07598.7
6.11-21.69110.06110.625082290.06174.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15data processing
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DME

2dme


解像度: 1.933→21.693 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU ML: 0.14 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 408 4.77 %
Rwork0.166 --
all0.168 8562 -
obs0.168 8562 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.798 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 58.54 Å2 / Biso mean: 18.589 Å2 / Biso min: 6.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.315 Å2-0 Å20 Å2
2---0.703 Å2-0 Å2
3---6.284 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.933→21.693 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数765 0 2 149 916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006792
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8941066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065118
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003144
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.656323
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.933-2.2130.2171350.15926822817100
2.213-2.7870.2031380.16227292867100
2.787-21.6940.2081350.1712743287897

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る