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- PDB-3nc9: X-ray structure of ketohexokinase complexed with an indazole compound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nc9
タイトルX-ray structure of ketohexokinase complexed with an indazole compound
要素Ketohexokinase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / ketohexokinase / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Essential fructosuria / ketohexokinase / ketohexokinase activity / Fructose catabolism / regulation of glycogen metabolic process / response to sucrose / response to fructose / fructose metabolic process / response to zinc ion / response to glucose ...Essential fructosuria / ketohexokinase / ketohexokinase activity / Fructose catabolism / regulation of glycogen metabolic process / response to sucrose / response to fructose / fructose metabolic process / response to zinc ion / response to glucose / response to insulin / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ketohexokinase / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TR3 / Ketohexokinase / Isoform A of Ketohexokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Abad, M.C. / Gibbs, A.C. / Spurlino, J.C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Electron density guided fragment-based lead discovery of ketohexokinase inhibitors.
著者: Gibbs, A.C. / Abad, M.C. / Zhang, X. / Tounge, B.A. / Lewandowski, F.A. / Struble, G.T. / Sun, W. / Sui, Z. / Kuo, L.C.
履歴
登録2010年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年2月22日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ketohexokinase
B: Ketohexokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0786
ポリマ－68,1532
非ポリマー9254
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area25250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.696, 85.692, 136.852
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ketohexokinase / Hepatic fructokinase


分子量: 34076.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KHK / プラスミド: pET28s / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50053-2, UniProt: P50053*PLUS, ketohexokinase
#2: 化合物 ChemComp-TR3 / N-[3-(methylsulfanyl)-1-phenyl-1H-indazol-6-yl]piperidine-4-carboxamide


分子量: 366.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N4OS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 17% PEG8k, 0.1M Na-Citrate, 0.2M ammonium sulfate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal mono, Si(111) from accel
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44.9 Å / Num. all: 38770 / Num. obs: 38469 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.64 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.64 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 3856

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3NBV

3nbv


解像度: 2.4→36.314 Å / SU ML: 0.43 / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 0.04 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2852 1917 5.19 %
Rwork0.2374 --
obs0.2399 36922 95.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.121 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.9783 Å20 Å20 Å2
2--6.222 Å2-0 Å2
3---2.7563 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→36.314 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4555 0 62 39 4656
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1646370
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2931736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006839
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.35371380.29742427X-RAY DIFFRACTION94
2.46-2.52650.32421220.27562434X-RAY DIFFRACTION93
2.5265-2.60090.33451360.27392393X-RAY DIFFRACTION93
2.6009-2.68480.34031360.28312420X-RAY DIFFRACTION94
2.6848-2.78070.32341320.27792443X-RAY DIFFRACTION94
2.7807-2.8920.34531410.27362437X-RAY DIFFRACTION94
2.892-3.02360.38031340.28622458X-RAY DIFFRACTION95
3.0236-3.18290.37351470.28992526X-RAY DIFFRACTION96
3.1829-3.38220.32451330.26542525X-RAY DIFFRACTION98
3.3822-3.64310.29641400.22952585X-RAY DIFFRACTION98
3.6431-4.00930.23461430.20712555X-RAY DIFFRACTION98
4.0093-4.58840.20711400.18382636X-RAY DIFFRACTION98
4.5884-5.77720.22411410.1872639X-RAY DIFFRACTION99
5.7772-36.31840.2711340.22152527X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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