[日本語] English
万見
- PDB-3n8g: Structure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-CaAMPPCP form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n8g
タイトルStructure of the (SR)Ca2+-ATPase Ca2-E1-CaAMPPCP form
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA 1a
キーワードHYDROLASE / Adenosine Diphosphate / Adenosine Triphosphate / Aluminum Compounds / Calcium-Transporting ATPases / Crystallization / Cytosol / Fluorides / Muscle Fibers / Fast-Twitch / Phosphorylation / Protein Conformation / Sarcoplasmic Reticulum Calcium-Transporting ATPases
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / : / Calcium-transporting ATPase / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / Re-refinement / 解像度: 2.585 Å
データ登録者Bublitz, M. / Olesen, C. / Poulsen, H. / Morth, J.P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Ion pathways in the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase.
著者: Bublitz, M. / Musgaard, M. / Poulsen, H. / Thogersen, L. / Olesen, C. / Schiott, B. / Morth, J.P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2004
タイトル: Phosphoryl transfer and calcium ion occlusion in the calcium pump.
著者: Sorensen, T.L. / Moller, J.V. / Nissen, P.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Ca2+ versus Mg2+ coordination at the nucleotide-binding site of the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase.
著者: Picard, M. / Jensen, A.M. / Sorensen, T.L. / Champeil, P. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Other
改定 1.32013年2月27日Group: Database references
改定 1.42014年3月19日Group: Other
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA 1a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2676
ポリマ－109,6031
非ポリマー6655
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.000, 76.000, 151.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1 isoform SERCA 1a


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B6CAM1, UniProt: P04191*PLUS, EC: 3.6.3.8
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.5 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG 6000, ter-butanol, sodium acetate, potassium chloride, magnesium chloride, glycerol, MOPS, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 929Kk, temperature 292K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンBESSY 14.11
シンクロトロンESRF ID292
シンクロトロンESRF ID293
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2004年1月13日
ADSC QUANTUM 42CCD2004年2月4日
ADSC QUANTUM 43CCD2004年2月4日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray3
放射波長
ID相対比
11
21
31
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 53349 / Num. obs: 53349 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 3518 / Rsym value: 0.75 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.1_357) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: Re-refinement
開始モデル: PDB ENTRY 1T5S

1t5s


解像度: 2.585→30.132 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2455 1529 2.83 %Random
Rwork0.2022 ---
obs0.2035 54059 98.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4474 Å20 Å22.3325 Å2
2---5.4049 Å20 Å2
3---3.9575 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.585→30.132 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7671 0 35 92 7798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09310646
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0862933
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051359
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5846-2.6680.35921370.31124022X-RAY DIFFRACTION84
2.668-2.76330.27711340.26044829X-RAY DIFFRACTION100
2.7633-2.87380.3209870.2364896X-RAY DIFFRACTION100
2.8738-3.00450.29721170.23084842X-RAY DIFFRACTION100
3.0045-3.16270.24181360.22724855X-RAY DIFFRACTION100
3.1627-3.36070.29081570.23354778X-RAY DIFFRACTION100
3.3607-3.61970.28241440.20474876X-RAY DIFFRACTION100
3.6197-3.98330.21511550.18354824X-RAY DIFFRACTION100
3.9833-4.5580.19141550.1644854X-RAY DIFFRACTION100
4.558-5.73610.24141570.17634870X-RAY DIFFRACTION100
5.7361-30.13430.22361500.19024884X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2703-0.2486-0.00060.62090.08440.0476-0.0145-0.0772-0.0799-0.19840.27560.04790.550.3655-0.21010.59370.021-0.02351.7096-0.02250.2822-5.7089-9.436964.0738
2-0.04730.01490.00720.1650.12430.196-0.2255-0.48210.06690.0320.1051-0.1591-0.72510.6170.10650.7425-0.2183-0.022.01-0.21850.3474-4.25459.883371.6019
32.7830.10320.46370.5117-0.18562.4810.38-0.2566-0.3095-0.0473-0.27130.1006-0.01-0.156-0.12060.17330.0032-0.04080.1465-0.04570.2311-21.5533-4.477911.6651
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 45:122 OR RESID 238:329 ) )A45 - 122
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 45:122 OR RESID 238:329 ) )A238 - 329
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 742:994 OR RESID 1003:1004 ) )A742 - 994
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 742:994 OR RESID 1003:1004 ) )A1003 - 1004
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 1:44 OR RESID 123:237 OR RESID 330:741 OR RESID 1001:1001 OR RESID 1006:1006 ) )A1 - 44
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 1:44 OR RESID 123:237 OR RESID 330:741 OR RESID 1001:1001 OR RESID 1006:1006 ) )A123 - 237
7X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 1:44 OR RESID 123:237 OR RESID 330:741 OR RESID 1001:1001 OR RESID 1006:1006 ) )A330 - 741
8X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 1:44 OR RESID 123:237 OR RESID 330:741 OR RESID 1001:1001 OR RESID 1006:1006 ) )A1001
9X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 1:44 OR RESID 123:237 OR RESID 330:741 OR RESID 1001:1001 OR RESID 1006:1006 ) )A1006

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る