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- PDB-3n85: Crystallographic trimer of HER2 extracellular regions in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n85
タイトルCrystallographic trimer of HER2 extracellular regions in complex with tryptophan-rich antibody fragment
要素
  • Fab37 Heavy Chain
  • Fab37 Light Chain
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードTransferase/immune system / HER2 / ERBB2 / Trp/Ser library / phage display / Transferase-immune system complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / neuromuscular junction development / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / Schwann cell development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / cellular response to epidermal growth factor stimulus / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / positive regulation of translation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuromuscular junction / cellular response to growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / early endosome / cell population proliferation / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Eigenbrot, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the complex between HER2 and an antibody paratope formed by side chains from tryptophan and serine.
著者: Fisher, R.D. / Ultsch, M. / Lingel, A. / Schaefer, G. / Shao, L. / Birtalan, S. / Sidhu, S.S. / Eigenbrot, C.
履歴
登録2010年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月15日Group: Refinement description
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_starting_model
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
L: Fab37 Light Chain
H: Fab37 Heavy Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,43522
ポリマ－116,5433
非ポリマー2,89219
水00
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
L: Fab37 Light Chain
H: Fab37 Heavy Chain
ヘテロ分子

A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
L: Fab37 Light Chain
H: Fab37 Heavy Chain
ヘテロ分子

A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
L: Fab37 Light Chain
H: Fab37 Heavy Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,30566
ポリマ－349,6309
非ポリマー8,67557
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area39450 Å2
ΔGint-784 kcal/mol
Surface area140040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.220, 182.220, 330.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / p185erbB2 / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Proto-oncogene Neu / Tyrosine kinase-type cell surface ...p185erbB2 / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Proto-oncogene Neu / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19


分子量: 68794.086 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-646 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase

-
抗体 , 2種, 2分子 LH

#2: 抗体 Fab37 Light Chain


分子量: 23897.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Light chain (chain id L) was selected from a sequence library based on a human kappa light chain displayed on phage
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Fab37 Heavy Chain


分子量: 23851.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Heavy chain (chain id H) was selected from a sequence library based on a human heavy chain displayed on phage
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 17分子

#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: NaCl, Na/K-phosphate, Li-sulfate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 5.0.110.98
シンクロトロンALS 5.0.221
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2007年7月10日
ADSC QUANTUM 3152CCD2007年8月8日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
211
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 52459 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rsym value: 0.147 / Net I/σ(I): 13

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S78 chain A, 1FVD chains A,B

1s78

1fvd


解像度: 3.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 28.369 / SU ML: 0.217 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.452 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22989 1636 3.1 %RANDOM
Rwork0.20615 ---
obs0.20689 50562 96.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.724 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.23 Å22.12 Å20 Å2
2--4.23 Å20 Å2
3----6.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7920 0 169 0 8089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0218336
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0961.96811392
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.75551031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72824.171350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.513151282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6281543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.026271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.23208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.25547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.2208
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8492.55267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.19258330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8482.53478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.94653062
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.372 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 226 -
Rwork0.281 6442 -
obs--86.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0683-1.2860.10453.23050.81194.1291-0.1701-0.056-0.083-0.05650.1504-0.0250.50580.19520.0197-0.0401-0.02390.0254-0.45010.098-0.303392.8434-12.4902-19.1268
22.2984-1.5094-1.12973.52750.40754.7826-0.0572-0.68550.17590.51170.3175-0.59880.03011.1673-0.26030.38380.38580.06620.2447-0.02930.0274112.2239-33.4437-0.4987
32.8060.7829-0.87955.081-1.13276.3129-0.0083-0.0321-0.28880.0689-0.0092-0.07250.7632-0.21580.0175-0.303-0.04-0.0516-0.53590.0434-0.424784.596324.1643-66.1991
43.69-3.53212.23686.318-1.025312.253-0.0343-0.33560.08940.80540.21650.3374-0.3215-0.7454-0.1822-0.36840.00740.0377-0.3640.0713-0.339975.202746.5024-64.0774
52.4303-8.1435-5.099240.109415.914310.80580.6825-0.84650.4582-1.976-0.69682.79830.8395-1.50730.01440.51670.0282-0.02030.73220.18840.521673.177758.045-46.1135
64.5146-2.79261.95824.3615-0.49539.9103-0.4183-1.50030.62031.12910.1192-0.6835-1.05130.3040.29910.4534-0.0418-0.08520.08480.1350.08584.790740.6825-35.0298
74.20130.6910.37035.9125-1.45945.1069-0.13830.1070.089-0.03310.0252-0.1852-0.21780.05860.1131-0.1976-0.0609-0.0784-0.47540.0684-0.411887.203914.4516-32.0225
81.89620.63231.54212.93784.12849.9328-0.0267-0.35720.3370.3245-0.22540.1702-0.1575-0.3940.25210.24380.17710.1065-0.02590.14520.016373.593922.167210.9814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H1 - 118
2X-RAY DIFFRACTION1L1 - 108
3X-RAY DIFFRACTION1H225
4X-RAY DIFFRACTION1L218
5X-RAY DIFFRACTION1L219
6X-RAY DIFFRACTION2H124 - 217
7X-RAY DIFFRACTION2L109 - 214
8X-RAY DIFFRACTION3A1 - 197
9X-RAY DIFFRACTION3A1165 - 1170
10X-RAY DIFFRACTION3A632
11X-RAY DIFFRACTION3A636
12X-RAY DIFFRACTION3A637
13X-RAY DIFFRACTION4A198 - 245
14X-RAY DIFFRACTION4A1237 - 1239
15X-RAY DIFFRACTION4A628
16X-RAY DIFFRACTION5A246 - 266
17X-RAY DIFFRACTION6A267 - 319
18X-RAY DIFFRACTION7A320 - 507
19X-RAY DIFFRACTION7A626 - 627
20X-RAY DIFFRACTION7A629
21X-RAY DIFFRACTION7A633
22X-RAY DIFFRACTION7A634 - 635
23X-RAY DIFFRACTION7A638
24X-RAY DIFFRACTION8A508 - 620
25X-RAY DIFFRACTION8A630
26X-RAY DIFFRACTION8A631

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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