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万見
- PDB-3n5e: Crystal Structure of human thymidylate synthase bound to a peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n5e
タイトルCrystal Structure of human thymidylate synthase bound to a peptide inhibitor
要素
  • (Thymidylate synthase) x 2
  • Synthetic peptide LR
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / peptide inhibitor / protein-peptide complex / interface inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / cartilage development ...uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / cartilage development / folic acid binding / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / developmental growth / response to glucocorticoid / response to cytokine / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to progesterone / liver regeneration / response to toxic substance / circadian rhythm / methylation / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Synthetic peptide LR / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Pozzi, C. / Cardinale, D. / Guaitoli, G. / Tondi, D. / Luciani, R. / Myllykallio, H. / Ferrari, S. / Costi, M.P. / Mangani, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Protein-protein interface-binding peptides inhibit the cancer therapy target human thymidylate synthase.
著者: Cardinale, D. / Guaitoli, G. / Tondi, D. / Luciani, R. / Henrich, S. / Salo-Ahen, O.M. / Ferrari, S. / Marverti, G. / Guerrieri, D. / Ligabue, A. / Frassineti, C. / Pozzi, C. / Mangani, S. / ...著者: Cardinale, D. / Guaitoli, G. / Tondi, D. / Luciani, R. / Henrich, S. / Salo-Ahen, O.M. / Ferrari, S. / Marverti, G. / Guerrieri, D. / Ligabue, A. / Frassineti, C. / Pozzi, C. / Mangani, S. / Fessas, D. / Guerrini, R. / Ponterini, G. / Wade, R.C. / Costi, M.P.
履歴
登録2010年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年7月24日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
D: Synthetic peptide LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9637
ポリマ－75,5793
非ポリマー3844
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.109, 96.109, 82.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TSase / TS


分子量: 37306.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: タンパク質 Thymidylate synthase / TSase / TS


分子量: 37260.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#3: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide LR


タイプ: Polypeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1011.177 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic Peptide (8mer) / 参照: Synthetic peptide LR
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 25% saturated Ammonium Sulfate, 20mM BME, 0.1M TRIS pH8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.947 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月17日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→83.33 Å / Num. obs: 39745 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 45.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 2.26→2.38 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 5857 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YPV

1ypv


解像度: 2.26→83.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 10.146 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 2 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22136 1990 5 %RANDOM
Rwork0.18768 ---
all0.2047 39745 --
obs0.18939 37678 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati sigma a0.178 Å0.212 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→83.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4339 0 20 255 4614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4961.9746035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8215529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.81623.318214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.66915773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6941535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8021.52657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56524293
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.31531809
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.744.51742
LS精密化 シェル解像度: 2.26→2.319 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 141 -
Rwork0.308 2773 -
obs-2773 98.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8053-0.5876-0.18822.446-0.26392.02670.27290.27440.291-0.3266-0.0901-0.1716-0.1080.1088-0.18280.20770.04650.07470.05440.04750.1614-49.49787.86350.2202
21.76760.58930.23762.5073-0.16911.97880.2715-0.2507-0.2930.3391-0.0738-0.18140.10960.1101-0.19780.2122-0.047-0.07930.05190.0470.1485-49.4603-7.913123.5995
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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