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万見
- PDB-1ypv: Structure of human thymidylate synthase at low salt conditions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ypv
タイトルStructure of human thymidylate synthase at low salt conditions
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / THYMIDYLATE SYNTHASE / METHYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription ...thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / methylation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lovelace, L.L. / Minor, W. / Lebioda, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structure of human thymidylate synthase under low-salt conditions.
著者: Lovelace, L.L. / Minor, W. / Lebioda, L.
履歴
登録2005年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2273
ポリマ－36,0371
非ポリマー1902
水2,486138
1
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子

A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4556
ポリマ－72,0752
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area5100 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area21360 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.772, 95.772, 81.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase / OK/SW-cl.29


分子量: 36037.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNBLOCKED, N-TERMINUS NOT ACETYLATED / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TX61 / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, TRIS BUFFER, AMMONIUM SULFATE, 2-MERCAPTOETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: SBC-1 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月3日 / 詳細: MONOCHROMATORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTALS (SI-111, SI-220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 40526 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.563 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
d*TREKデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→41.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1159703 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2435 1772 5 %RANDOM
Rwork0.2265 ---
obs0.2265 35328 87.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.4515 Å2 / ksol: 0.368061 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.36 Å2-0.19 Å20 Å2
2---3.36 Å20 Å2
3---6.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2102 0 10 138 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.562.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 254 5.2 %
Rwork0.359 4624 -
obs-3639 73.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CME_PROTEIN_REP.PARAMCME_PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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