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- PDB-3n3j: Crystal structure of human carbonic anhydrase II in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n3j
タイトルCrystal structure of human carbonic anhydrase II in complex with a benzenesulfonamide inhibitor
要素Carbonic anhydrase 2
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / lyase / metalloenzyme / zinc ligands / benzenesulfonamide / inhibitor / glycerol / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / regulation of chloride transport / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / regulation of chloride transport / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / angiotensin-activated signaling pathway / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WWV / Carbonic anhydrase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Avvaru, B.S. / Wagner, J. / Robbins, A.H. / McKenna, R.
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2010
タイトル: Selective hydrophobic pocket binding observed within the carbonic anhydrase II active site accommodate different 4-substituted-ureido-benzenesulfonamides and correlate to inhibitor potency.
著者: Pacchiano, F. / Aggarwal, M. / Avvaru, B.S. / Robbins, A.H. / Scozzafava, A. / McKenna, R. / Supuran, C.T.
履歴
登録2010年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonic anhydrase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7804
ポリマ－29,2891
非ポリマー4913
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.293, 41.433, 71.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.180, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Carbonic anhydrase 2 / Carbonic anhydrase II / CA-II / Carbonate dehydratase II / Carbonic anhydrase C / CAC


分子量: 29289.062 Da / 分子数: 1 / 断片: human carbonic anhydrase II / 変異: wt / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P00918, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-WWV / 4-({[2-(1-methylethyl)phenyl]carbamoyl}amino)benzenesulfonamide / 4-[3-(2-イソプロピルフェニル)ウレイド]ベンゼンスルホンアミド


分子量: 333.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N3O3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.05 M tris-HCl, 1.3 M sodium citrate, 5 uL + 5 uL droplet, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rigaku varimax / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.9 Å / Num. all: 36469 / Num. obs: 36469 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 40.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 3750 / Rsym value: 0.177 / Χ2: 0.962 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_403精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6.1_403位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ILI

2ili


解像度: 1.5→19.856 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 1809 5 %random
Rwork0.153 ---
all0.154 36202 --
obs0.154 36202 93.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.05 Å / VDWプローブ半径: 0.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.752 Å2 / ksol: 0.497 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 79.08 Å2 / Biso mean: 20.513 Å2 / Biso min: 8.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.919 Å20 Å21.682 Å2
2---1.074 Å20 Å2
3---1.992 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.856 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2059 0 30 359 2448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092188
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2822978
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.202818
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.5410.2871460.2772665281195
1.541-1.5860.2311370.2222710284796
1.586-1.6370.2471390.2042769290898
1.637-1.6960.2321500.1822753290397
1.696-1.7630.2011440.1682752289698
1.763-1.8440.1631500.1492783293398
1.844-1.9410.1691510.1492698284996
1.941-2.0620.1661380.1462755289397
2.062-2.2210.1471430.1432696283996
2.221-2.4450.1541360.1412532266889
2.445-2.7970.1661360.1372682281894
2.797-3.5210.1661360.1392623275991
3.521-19.8580.1641030.1521975207867
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4544-0.0773-0.06490.3847-0.03060.465-0.0103-0.02080.0027-0.02880.019-0.008-0.00160.0119-0.00730.09460.0001-0.0010.09310.00320.0918-9.5894-1.751615.7559
20.11680.2522-0.12280.5742-0.26410.1291-0.00220.01160.0253-0.0136-0.015-0.0101-0.02410.0065-0.0010.14360.0050.02170.11440.02860.1312-3.795.268514.2021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or element Zn and not element HA0
2X-RAY DIFFRACTION2chain I and not element HA - I0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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