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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n2t
タイトルStructure of the glycerol dehydrogenase AKR11B4 from Gluconobacter oxydans
要素Putative oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDO/KETO Reductase superfamily / AKR / AKR11B4 / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Gluconobacter oxydans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Richter, N. / Breicha, K. / Hummel, W. / Niefind, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The Three-Dimensional Structure of AKR11B4, a Glycerol Dehydrogenase from Gluconobacter oxydans, Reveals a Tryptophan Residue as an Accelerator of Reaction Turnover.
著者: Richter, N. / Breicha, K. / Hummel, W. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Chembiochem / 年: 2009
タイトル: Characterisation of a recombinant NADP-dependent glycerol dehydrogenase from Gluconobacter oxydans and its application in the production of L-glyceraldehyde.
著者: Richter, N. / Neumann, M. / Liese, A. / Wohlgemuth, R. / Eggert, T. / Hummel, W.
履歴
登録2010年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0761
ポリマ－39,0761
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.250, 62.390, 59.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative oxidoreductase


分子量: 39076.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gluconobacter oxydans (バクテリア)
遺伝子: GOX1615 / プラスミド: pET28a (NdeI/SalI) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5FQJ0, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: protein stock solution: 10 mg/ml AKR11B4 protein, 10 mM Tris/HCl puffer, 150 mM NaCl, 0.5 mM EDTA, pH 8.5. Reservoir solution: 35 % (w/v) poly ethylen glycol 3350 (PEG 3350), 200 mM potassium ...詳細: protein stock solution: 10 mg/ml AKR11B4 protein, 10 mM Tris/HCl puffer, 150 mM NaCl, 0.5 mM EDTA, pH 8.5. Reservoir solution: 35 % (w/v) poly ethylen glycol 3350 (PEG 3350), 200 mM potassium nitrate. The crystallization drop contained equal volumes of the reservoir and the protein stock solution before equilibration. The pH-value in the crystallization drop was determined by the buffer of the protein stock solution., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9537 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.5 Å / Num. obs: 26999 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 10.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→24.119 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2316 1029 5 %
Rwork0.1885 --
obs0.1907 20591 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.413 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2631 Å2-0 Å23.2464 Å2
2---5.1194 Å2-0 Å2
3---2.8563 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2585 0 0 150 2735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062645
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9633584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.788996
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.10540.25771440.2262750X-RAY DIFFRACTION100
2.1054-2.23720.26191470.21422783X-RAY DIFFRACTION100
2.2372-2.40980.27531480.20582811X-RAY DIFFRACTION100
2.4098-2.65210.25531450.21032763X-RAY DIFFRACTION100
2.6521-3.03520.2441470.20082792X-RAY DIFFRACTION100
3.0352-3.82160.22551480.17132814X-RAY DIFFRACTION100
3.8216-24.12070.17691500.15262849X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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