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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3mz4 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of D101L Mn2+ HDAC8 complexed with M344 | ||||||
![]() | Histone deacetylase 8 | ||||||
![]() | HYDROLASE / metallohydrolase / managanese(II) / arginase-like | ||||||
機能・相同性 | ![]() histone decrotonylase activity / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / regulation of telomere maintenance / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex ...histone decrotonylase activity / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / regulation of telomere maintenance / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex / negative regulation of protein ubiquitination / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hsp70 protein binding / HDACs deacetylate histones / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Separation of Sister Chromatids / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Dowling, D.P. / Gattis, S.G. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of metal-substituted human histone deacetylase 8 provide mechanistic inferences on biological function. 著者: Dowling, D.P. / Gattis, S.G. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 166.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 129.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 786.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 794.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 34 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 50 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 43230.062 Da / 分子数: 2 / 変異: D101L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 563分子 ![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/B3N.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/B3N.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-K / #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.48 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8 詳細: Drop composition: 25 mM Tris, 2.5% glycerol, 75 mM KCl, 1-5% PEG MME 550, 50 mM MES, 1 mM tri(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP), 0.03 mM gly-gly-gly, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.845→50 Å / Num. all: 137178 / Num. obs: 72518 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 19.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.845→1.92 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 7101 / % possible all: 98 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 26.164 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.845→45.35 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.845→1.893 Å / Total num. of bins used: 20
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