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- PDB-3rqd: Ideal Thiolate-Zinc Coordination Geometry in Depsipeptide Binding... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rqd
タイトルIdeal Thiolate-Zinc Coordination Geometry in Depsipeptide Binding to Histone Deacetylase 8
要素
  • Histone deacetylase 8
  • Largazole
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / histone deacetylase / largazole / histone deacetylation / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone decrotonylase activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / regulation of telomere maintenance / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway ...histone decrotonylase activity / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / regulation of telomere maintenance / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex / Hsp70 protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HDACs deacetylate histones / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Separation of Sister Chromatids / heterochromatin formation / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Largazole / : / Histone deacetylase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Symploca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.143 Å
データ登録者Cole, K.E. / Dowling, D.P. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of the antiproliferative activity of largazole, a depsipeptide inhibitor of the histone deacetylases.
著者: Cole, K.E. / Dowling, D.P. / Boone, M.A. / Phillips, A.J. / Christianson, D.W.
履歴
登録2011年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32018年1月24日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 8
B: Histone deacetylase 8
C: Largazole
D: Largazole
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,85310
ポリマ－87,5654
非ポリマー2876
水9,080504
1
A: Histone deacetylase 8
C: Largazole
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9265
ポリマ－43,7832
非ポリマー1443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
2
B: Histone deacetylase 8
D: Largazole
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9265
ポリマ－43,7832
非ポリマー1443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area26260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.059, 88.302, 93.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 14:83 or resseq 96:376 )
211chain B and (resseq 14:83 or resseq 96:376 )

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 8 / HD8


分子量: 43231.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC8, HDACL1, CDA07 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BY41, histone deacetylase
#2: タンパク質・ペプチド Largazole


タイプ: Cyclic depsipeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 550.712 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Symploca (バクテリア) / 参照: Largazole
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES, pH 5.3), 4 mM tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP), 1-6% PEG 35000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月27日
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. all: 46833 / Num. obs: 46258 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.543 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.543 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER(CCP4)位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WEF

3wef


解像度: 2.143→39.784 Å / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 24.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 2213 4.99 %
Rwork0.2015 --
obs0.2037 44332 93.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.626 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0281 Å2-0 Å21.3857 Å2
2---2.0641 Å20 Å2
3----2.964 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.143→39.784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5603 0 6 504 6113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0987815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7192061
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006992
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2724X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2724X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.124
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1426-2.18920.30741280.23612382X-RAY DIFFRACTION86
2.1892-2.24010.25661330.22912479X-RAY DIFFRACTION88
2.2401-2.29620.31951260.22212495X-RAY DIFFRACTION88
2.2962-2.35820.26921430.21132516X-RAY DIFFRACTION90
2.3582-2.42760.24491370.2082463X-RAY DIFFRACTION88
2.4276-2.5060.25391250.20552540X-RAY DIFFRACTION91
2.506-2.59550.29081320.20942604X-RAY DIFFRACTION91
2.5955-2.69940.27121450.21232562X-RAY DIFFRACTION92
2.6994-2.82220.26051240.21012627X-RAY DIFFRACTION93
2.8222-2.9710.25341340.21032687X-RAY DIFFRACTION95
2.971-3.15710.29331530.21462710X-RAY DIFFRACTION96
3.1571-3.40070.25861540.21032761X-RAY DIFFRACTION98
3.4007-3.74270.22151330.19072778X-RAY DIFFRACTION99
3.7427-4.28370.24061390.17582830X-RAY DIFFRACTION99
4.2837-5.39490.19141500.17092825X-RAY DIFFRACTION99
5.3949-39.79040.18911570.18852860X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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