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- PDB-3my1: Structure of CDK9/cyclinT1 in complex with DRB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3my1
タイトルStructure of CDK9/cyclinT1 in complex with DRB
要素
  • Cell division protein kinase 9
  • Cyclin-T1
キーワードTRANSCRIPTION/PROTEIN BINDING/INHIBITOR / CDK-cyclin complex / phosphorylated / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of mRNA 3'-end processing / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation factor activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of mRNA 3'-end processing / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation factor activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / host-mediated activation of viral transcription / [RNA-polymerase]-subunit kinase / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to cytokine stimulus / replication fork processing / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / transcription elongation factor complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / cell population proliferation / protein phosphorylation / transcription cis-regulatory region binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily ...: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-RFZ / Cyclin-T1 / Cyclin-dependent kinase 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Rigid body refinement / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Baumli, S. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Halogen bonds form the basis for selective P-TEFb inhibition by DRB
著者: Baumli, S. / Endicott, J.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2010年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 9
B: Cyclin-T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0489
ポリマ－68,1742
非ポリマー8757
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area29150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.789, 173.789, 99.221
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 9 / Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / Cell division cycle 2-like ...Cyclin-dependent kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 / C-2K


分子量: 38054.082 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC2L4, CDK9 / プラスミド: PVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質 Cyclin-T1 / Cyclin-T / CycT1


分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / プラスミド: PVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563

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非ポリマー , 4種, 43分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-RFZ / 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosyl-1H-benzimidazole / DRB


分子量: 319.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12Cl2N2O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 12% PEG 1000, 100mM sodium/potassium phosphate at pH 6.2, 500mM NaCl, 2mM TCEP as a reservoir solution, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0055 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月27日
放射モノクロメーター: Single Silicon (111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0055 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→38.49 Å / Num. all: 27750 / Num. obs: 27472 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 84.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 6.87
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: Rigid body refinement
開始モデル: PDB ENTRY 3BLH

3blh


解像度: 2.8→38.476 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.11 / 位相誤差: 21.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 2747 5.02 %
Rwork0.1732 --
obs0.1753 27344 99.44 %
all-55018 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.824 Å2 / ksol: 0.305 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.5927 Å20 Å20 Å2
2---9.5927 Å2-0 Å2
3---19.1854 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4608 0 55 36 4699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1586452
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8521766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005811
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-2.84840.32611290.29332593X-RAY DIFFRACTION99
2.8484-2.90010.27591500.27082587X-RAY DIFFRACTION100
2.9001-2.95590.25791260.24912547X-RAY DIFFRACTION99
2.9559-3.01620.27791450.2272652X-RAY DIFFRACTION99
3.0162-3.08180.24081180.21552664X-RAY DIFFRACTION100
3.0818-3.15340.26611400.20382546X-RAY DIFFRACTION100
3.1534-3.23220.26381590.21062593X-RAY DIFFRACTION100
3.2322-3.31960.28831100.19322640X-RAY DIFFRACTION100
3.3196-3.41720.2311300.19032624X-RAY DIFFRACTION100
3.4172-3.52740.22181350.17532621X-RAY DIFFRACTION100
3.5274-3.65340.23591620.16332585X-RAY DIFFRACTION100
3.6534-3.79960.16141390.16442557X-RAY DIFFRACTION100
3.7996-3.97230.26011240.1632609X-RAY DIFFRACTION100
3.9723-4.18150.18671600.14372591X-RAY DIFFRACTION100
4.1815-4.44320.18961180.13692637X-RAY DIFFRACTION100
4.4432-4.78560.17521440.13652601X-RAY DIFFRACTION100
4.7856-5.26610.19111550.13252607X-RAY DIFFRACTION100
5.2661-6.02570.16531230.14752589X-RAY DIFFRACTION99
6.0257-7.58220.21321490.15142597X-RAY DIFFRACTION99
7.5822-38.480.16611310.14592501X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43860.411-0.77681.44660.36740.73950.0270.3235-0.4744-0.15420.0909-0.27260.23220.4755-0.14930.49360.08070.00910.7714-0.07840.552447.8812-11.6093-20.9891
21.8665-0.7991-0.53980.94440.16441.93650.2772-0.1673-0.9310.7661-0.24290.06550.98060.0354-0.11031.056-0.162-0.23750.50460.19750.855148.1316-20.41646.1543
31.9738-0.5654-0.47481.35830.22541.84260.07290.21310.352-0.00390.0437-0.1048-0.14140.0162-0.06430.2952-0.0408-0.07820.458-0.1010.389621.46593.8125-19.9075
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 6:108)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 109:327)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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